Anticorpo cathepsin D (4G2): sc-53927

L'anticorpo anti-cathepsina D (4G2) è un anticorpo monoclonale IgG2b di topo, sollevato contro gli aminoacidi 21-412 della catepsina D umana, con applicazioni convalidate in western blotting (WB) e immunoprecipitazione (IP). La catepsina D, nota anche come CTSD, è una proteasi aspartilica prevalentemente localizzata nei lisosomi, dove la CTSD funziona nella degradazione di proteine e peptidi nell'ambiente acido lisosomiale. Questa localizzazione è fondamentale per il mantenimento dell'omeostasi cellulare, poiché la catepsina D partecipa all'autofagia, all'apoptosi e al turnover delle proteine intracellulari. Sintetizzata come precursore inattivo, la catepsina D subisce una scissione proteolitica per produrre forme attive che mediano l'attività enzimatica. Oltre ai ruoli degradativi, la catepsina D elabora i precursori proteici per rilasciare peptidi bioattivi che regolano vari processi fisiologici. La disregolazione della catepsina D è stata implicata in malattie come il cancro, dove la catepsina D può influenzare la crescita, l'invasione e la metastasi del tumore. Il gene che codifica la catepsina D è regolato da fattori di trascrizione come Sp1 e AP-2, che ne regolano l'espressione in risposta alle esigenze cellulari. L'anticorpo anti-catepsina D (4G2) è un potente strumento per studiare il ruolo della catepsina D nella funzione lisosomiale, nel metabolismo cellulare e nelle condizioni patologiche.

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Anticorpo cathepsin D (4G2) Riferimenti:

1. Determinazione quantitativa e localizzazione della catepsina D e dei suoi inibitori.  |  Minarowska, A., et al. 2009. Folia Histochem Cytobiol. 47: 153-77. PMID: 19995700
2. La catepsina D come potenziale marcatore prognostico dell'adenocarcinoma polmonare.  |  Mimae, T., et al. 2012. Pathol Res Pract. 208: 534-40. PMID: 22824147
3. La catepsina D nei podociti è importante nella patogenesi della proteinuria e della CKD.  |  Yamamoto-Nonaka, K., et al. 2016. J Am Soc Nephrol. 27: 2685-700. PMID: 26823550
4. La catepsina D regola il metabolismo lipidico nella steatoepatite murina.  |  Houben, T., et al. 2017. Sci Rep. 7: 3494. PMID: 28615690
5. Reattori capillari immobilizzati con catepsina D per saggi di screening on-flow.  |  Cornelio, VE., et al. 2018. J Pharm Biomed Anal. 151: 252-259. PMID: 29367161
6. Espressione di catepsina D e resistenza alla gemcitabina nel cancro al pancreas.  |  Mahajan, UM., et al. 2020. JNCI Cancer Spectr. 4: pkz060. PMID: 32296755
7. Il trasportatore lisosomiale di ATP SLC17A9 controlla la vitalità cellulare attraverso la regolazione della catepsina D.  |  Huang, P., et al. 2022. Cells. 11: PMID: 35269509
8. Ruolo della catepsina D indotta dal lipopolisaccaride di Porphyromonas gingivalis nella parodontite.  |  Jeong, HW., et al. 2023. Eur J Oral Sci. 131: e12923. PMID: 36788303
9. Una nuova funzione della catepsina D nella degradazione degli acidi nucleici.  |  Zhang, Y., et al. 2023. Biochem Biophys Res Commun. 682: 250-258. PMID: 37826948
10. Proteolisi delle IGFBP da parte della catepsina D in vitro e in topi carenti di catepsina D.  |  Braulke, T., et al. 1995. Prog Growth Factor Res. 6: 265-71. PMID: 8817669

L'anticorpo cathepsin D preferito è l'anticorpo cathepsin D (C-5): sc-377124.