Anticorpo α-dystroglycan (VIA41): sc-53986

L'anticorpo α-distroglicano (VIA41) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva l'α-distroglicano in campioni di topo, ratto, uomo, bovino, coniglio e canino attraverso applicazioni quali western blotting (WB) e immunoprecipitazione (IP). L'α-distroglicano è una glicoproteina cruciale associata alla membrana che svolge un ruolo significativo nella formazione del complesso proteico associato alla distrofina, essenziale per mantenere l'integrità strutturale delle cellule muscolari. L'anticorpo α-distroglicano (VIA41) riconosce una proteina localizzata principalmente sulla superficie cellulare, dove l'α-distroglicano interagisce con vari componenti della matrice extracellulare, tra cui laminine, Agrin e Perlecan, facilitando l'organizzazione di queste molecole in strutture funzionali. La corretta localizzazione dell'α-distroglicano è fondamentale per il raggruppamento dei recettori nicotinici dell'acetilcolina nella giunzione neuromuscolare, che è fondamentale per un'efficace trasmissione sinaptica e per la contrazione muscolare. Le interruzioni della funzione dell'α-distroglicano o delle sue interazioni possono portare a gravi distrofie muscolari e altri disturbi neuromuscolari, evidenziando l'importanza dell'α-distroglicano sia nello sviluppo che nella fisiologia muscolare. L'anticorpo monoclonale α-distroglicano (VIA41) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano questa proteina in vari processi biologici e stati patologici.

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Anticorpo α-dystroglycan (VIA41) Riferimenti:

1. Le molteplici affinità dell'α-distroglicano.  |  Sciandra, F., et al. 2013. Curr Protein Pept Sci. 14: 626-34. PMID: 24206164
2. Glicobiografia dell'α-distroglicano e distrofia muscolare.  |  Endo, T. 2015. J Biochem. 157: 1-12. PMID: 25381372
3. Flessibilità strutturale dell'α-distroglicano umano.  |  Covaceuszach, S., et al. 2017. FEBS Open Bio. 7: 1064-1077. PMID: 28781947
4. Analisi delle modalità di legame del dominio α-distroglicano/LG: Analisi dei motivi proteici che regolano l'affinità dei domini LG isolati.  |  Dempsey, CE., et al. 2019. Front Mol Biosci. 6: 18. PMID: 30984766
5. Il virus della febbre di Lassa lega il matriglicano - un polimero di xilosio e glucuronato alternato - all'α-distroglicano.  |  Joseph, S. and Campbell, KP. 2021. Viruses. 13: PMID: 34578260
6. Sarcospan aumenta la capacità di legare la laminina dell'α-distroglicano per migliorare la DMD indipendentemente da Galgt2.  |  Mamsa, H., et al. 2022. Hum Mol Genet. 31: 718-732. PMID: 34581784
7. La carenza di α-distroglicano glicosilato nell'ippocampo ventrale collega la destabilizzazione dei recettori dell'acido gamma-aminobutirrico di tipo A con i comportamenti depressivi dei topi maschi.  |  Xie, WL., et al. 2022. Biol Psychiatry. 91: 593-603. PMID: 35063187
8. Il dominio N-terminale del distroglicano consente a LARGE1 di estendere il matriglicano sull'α-distroglicano e di prevenire la distrofia muscolare.  |  Okuma, H., et al. 2023. Elife. 12: PMID: 36723429
9. Ampio spettro di fenotipi e genotipi nella distrofia muscolare coreana legata all'α-distroglicano che si presenta a un centro neuromuscolare pediatrico terziario.  |  Ko, YJ., et al. 2023. Neuromuscul Disord. 33: 425-431. PMID: 37087885
10. L'α-distroglicano N-terminale è un agente antivirale ad ampio spettro contro la SARS-CoV-2 e i virus avvolti.  |  Bigotti, MG., et al. 2024. Antiviral Res. 224: 105837. PMID: 38387750

L'anticorpo α-dystroglycan preferito è l'anticorpo α-dystroglycan (IIH6): sc-53987.