Anticorpo α-dystroglycan (2237E2D1): sc-65628

L'anticorpo α-distroglicano (2237E2D1) è un anticorpo monoclonale IgG2b di topo che rileva l'α-distroglicano in campioni bovini attraverso applicazioni di western blotting (WB) e immunoprecipitazione (IP). L'anticorpo α-distroglicano (2237E2D1) riconosce un recettore cruciale della superficie cellulare che interagisce con varie molecole della matrice extracellulare, tra cui le laminine, l'agrina e il perlecano, svolgendo un ruolo vitale nella formazione delle membrane basali durante lo sviluppo precoce e nell'organizzazione della laminina sulla superficie cellulare. L'anticorpo monoclonale α-distroglicano (2237E2D1) ha come bersaglio una proteina localizzata principalmente sulla membrana cellulare, dove l'α-distroglicano forma un complesso con la glicoproteina transmembrana β-distroglicano, creando il complesso α/β-distroglicano essenziale per il mantenimento dell'integrità e della funzione muscolare. L'anticorpo anti-α-distroglicano (2237E2D1) rileva una proteina integrale del complesso proteico associato alla distrofina nel sarcolemma e del complesso proteico associato all'utrofina nella giunzione neuromuscolare, facilitando il raggruppamento dei recettori nicotinici dell'acetilcolina, fondamentale per un'efficace trasmissione neuromuscolare. Il corretto funzionamento dell'α-distroglicano è essenziale per la stabilità e la segnalazione delle cellule muscolari, rendendo l'α-distroglicano un bersaglio importante per la ricerca nelle malattie muscolari e nella biologia dello sviluppo.

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Anticorpo α-dystroglycan (2237E2D1) Riferimenti:

1. Deficit di alfa-distroglicano nella malattia muscolo-occhio-cervello.  |  Kano, H., et al. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 291: 1283-6. PMID: 11883957
2. Glicosilazione aberrante dell'alfa-distroglicano e distrofie muscolari congenite.  |  Endo, T. 2005. Acta Myol. 24: 64-9. PMID: 16550917
3. La glicosilazione difettosa dell'α-distroglicano contribuisce all'appiattimento dei podociti.  |  Kojima, K., et al. 2011. Kidney Int. 79: 311-6. PMID: 20944549
4. Decodifica della patogenesi degli arenavirus: ruoli essenziali per le interazioni alfa-distroglicano-virus e la risposta immunitaria.  |  Oldstone, MB. and Campbell, KP. 2011. Virology. 411: 170-9. PMID: 21185048
5. Dissezione delle basi molecolari del ruolo della via di O-mannosilazione nelle malattie: α-distroglicano e forme di distrofia muscolare.  |  Live, D., et al. 2013. Chembiochem. 14: 2392-402. PMID: 24318691
6. Sintesi chemioenzimatica dei glicani O-mannosio del core M1 dell'α-distroglicano.  |  Zhang, Y., et al. 2015. Chem Commun (Camb). 51: 11654-7. PMID: 26100261
7. L'espressione esogena della glicosiltransferasi LARGE1 ripristina il legame del matriglicano α-distroglicano e della laminina nel rabdomiosarcoma.  |  Beltrán, D., et al. 2019. Skelet Muscle. 9: 11. PMID: 31054580
8. La solfotransferasi HNK-1 modula la glicosilazione dell'α-distroglicano attraverso la solfatazione 3-O dell'acido glucuronico sul matriglicano.  |  Sheikh, MO., et al. 2020. Glycobiology. 30: 817-829. PMID: 32149355
9. La malignità del cancro è correlata con l'aumento della modifica del glicerolo fosfato mediata da PCYT2 dell'α-distroglicano.  |  Umezawa, F., et al. 2022. Int J Mol Sci. 23: PMID: 35743105
10. Identificazione del matriglicano mediante digestione con doppia esoglicosidasi dell'α-distroglicano.  |  Chandel, I. and Campbell, KP. 2023. Bio Protoc. 13: e4827. PMID: 37753476

L'anticorpo α-dystroglycan preferito è l'anticorpo α-dystroglycan (IIH6): sc-53987.