La formazione di aggegrati proteici stabili e altamente organizzati, noti come fibrille amiloidi, è associata a diverse malattie umane debilitanti, tra cui il morbo di Alzheimer, il morbo di Parkinson e la malattia di Creutzfeldt-Jakob. In ognuna di queste condizioni, un peptide o una proteina normalmente solubile si accumula in fibrille insolubili. L'acilfosfatasi muscolare (ACYP2) è emersa come un importante sistema modello per studiare il misfolding e l'aggregazione delle proteine. È particolarmente adatta a questi studi perché l'acilfosfatasi muscolare è una proteina piccola e semplice di soli 98 aminoacidi, costituita da un foglio β antiparallelo a cinque filamenti e da due α-eliche parallele. Le mutazioni in ACYP2 tra i residui 16-31 e 87-98, che includono il sito di legame del fosfato a Arg 23, aumentano significativamente il tasso di aggregazione. Queste mutazioni sono correlate a cambiamenti nell'idrofobicità di ACYP2 e a una conversione delle strutture α-eliche in β-sheets. Pertanto, una riduzione della carica netta di una proteina può essere un fattore determinante in alcune forme di malattie da deposito proteico.
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Nome del prodotto | Codice del prodotto | UNITÀ | Prezzo | Quantità | Preferiti | |
ACYP2 Anticorpo (2B4) | sc-134247 | 100 µg/ml | $333.00 |