Date published: 2025-9-6

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4-Nitrophenyl N,N′-diacetyl-β-D-chitobioside (CAS 7284-16-4)

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Nomi alternativi:
p-nitrophenyl-chitobiose; pNP-chitobiose; 4-nitrophenyl-chitobiose
Numero CAS:
7284-16-4
Purezza:
≥98%
Peso molecolare:
545.49
Formula molecolare:
C22H31N3O13
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il 4-Nitrofenil N,N′-diacetil-β-D-chitobioside funziona come substrato per la rilevazione e la misurazione dell'attività della chitinasi in vari campioni biologici. Il 4-Nitrofenil N,N′-diacetil-β-D-chitobioside è specifico e sensibile per la valutazione dell'attività dell'enzima chitinasi. Il suo meccanismo d'azione prevede l'idrolizzazione da parte degli enzimi chitinasi, con conseguente rilascio di un prodotto di colore giallo che può essere quantificato spettrofotometricamente. Il ruolo del 4-Nitrofenil N,N′-diacetil-β-D-chitobioside consiste nel suo utilizzo come indicatore affidabile e preciso dell'attività della chitinasi, consentendo di studiare i processi chitinolitici nei sistemi biologici. Fornendo un mezzo per misurare l'attività della chitinasi, il 4-Nitrofenil N,N′-diacetil-β-D-chitobioside contribuisce alla comprensione del metabolismo della chitina e del ruolo degli enzimi chitinasi in vari processi biologici.


4-Nitrophenyl N,N′-diacetyl-β-D-chitobioside (CAS 7284-16-4) Referenze

  1. Clonazione e confronto di chitinasi filogeneticamente correlate di Listeria monocytogenes EGD e Enterococcus faecalis V583.  |  Leisner, JJ., et al. 2009. J Appl Microbiol. 107: 2080-7. PMID: 19583793
  2. Caratterizzazione di una nuova chitinasi di Salmonella Typhimurium che idrolizza chitina, chitooligosaccaridi e un coniugato di N-acetilactosamina.  |  Larsen, T., et al. 2011. Glycobiology. 21: 426-36. PMID: 21062783
  3. Caratterizzazione biochimica della chitinasi 2 espressa durante la fase autolitica del cappuccio inchiostrato, Coprinellus congregatus.  |  Kang, Y., et al. 2013. J Microbiol. 51: 189-93. PMID: 23625219
  4. La proteina A-mouse acidic mammalian chitinase-V5-His espressa nello spazio periplasmatico di Escherichia coli possiede funzioni di chitinasi paragonabili a quelle della proteina espressa in CHO.  |  Kashimura, A., et al. 2013. PLoS One. 8: e78669. PMID: 24244337
  5. La chitotriosidasi umana CHIT1 reagisce in modo incrociato con substrati simili a quelli dei mammiferi.  |  Larsen, T., et al. 2014. FEBS Lett. 588: 746-51. PMID: 24462685
  6. Microbioma e batteri biocatalitici nel liquido digerente della scimmia (Nepenthes Pitcher).  |  Chan, XY., et al. 2016. Sci Rep. 6: 20016. PMID: 26817720
  7. Il Corynebacterium glutamicum possiede una β-N-acetilglucosaminidasi.  |  Matano, C., et al. 2016. BMC Microbiol. 16: 177. PMID: 27492186
  8. Proprietà funzionali della chitotriosidasi di topo espressa nello spazio periplasma di Escherichia coli.  |  Kimura, M., et al. 2016. PLoS One. 11: e0164367. PMID: 27716783
  9. Caratterizzazione di una chitinasi di Bacillus thuringiensis che si lega a cellulosa e chitina.  |  Honda, S., et al. 2017. AMB Express. 7: 51. PMID: 28244030
  10. Purificazione, caratterizzazione e clonazione di una chitinasi da Stenotrophomonas rhizophila G22.  |  Jankiewicz, U., et al. 2020. 3 Biotech. 10: 16. PMID: 31879580
  11. Produzione enzimatica di zucchero da funghi e biomasse lignocellulosiche infettate da funghi mediante un nuovo enzima cellulosomico dotato di attività N-acetil-β-d-glucosaminidasi.  |  Lee, ME., et al. 2021. Bioresour Technol. 319: 124242. PMID: 33254465
  12. La modalità d'azione antifungina degli N-fenacildibromobenzimidazoli.  |  Staniszewska, M., et al. 2021. Molecules. 26: PMID: 34576932
  13. Chitinasi Chit62J4 essenziale per l'elaborazione della chitina da parte del batterio del microbioma umano Clostridium paraputrificum J4.  |  Dohnálek, J., et al. 2021. Molecules. 26: PMID: 34641521

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