Gli attivatori di Ydj1 appartengono a una classe chimica specializzata, nota per il suo ruolo nelle risposte allo stress cellulare e nei meccanismi di controllo della qualità delle proteine. Questi composti sono chaperoni molecolari che svolgono un ruolo critico nell'assistere il corretto ripiegamento delle proteine all'interno della cellula. Gli attivatori Ydj1, come suggerisce il nome, hanno come bersaglio specifico la proteina Ydj1, che è un membro della famiglia Hsp40 delle proteine da shock termico. Ydj1, a sua volta, collabora con la più nota proteina Hsp70, formando un complesso che facilita il ripiegamento dei polipeptidi nascenti, il ripiegamento delle proteine mal ripiegate e la disaggregazione degli aggregati proteici. Questo sforzo di collaborazione è essenziale per mantenere l'omeostasi proteica e fermare l'accumulo di proteine mal ripiegate o danneggiate, che possono portare a disfunzioni cellulari e malattie.
Gli attivatori di Ydj1 agiscono come potenziatori della funzione chaperone di Ydj1. Promuovono il legame di Ydj1 alle proteine clienti, favorendone il corretto ripiegamento e ostacolandone l'aggregazione. Ciò è particolarmente importante nei periodi di stress cellulare, quando è più probabile che si verifichi un errato ripiegamento delle proteine. Inoltre, è stato riscontrato che gli attivatori di Ydj1 modulano l'attività ATPasi di Hsp70, regolando ulteriormente il processo di ripiegamento delle proteine. La comprensione dei meccanismi e delle strutture degli attivatori di Ydj1 può fornire preziose indicazioni sulla biologia fondamentale del ripiegamento delle proteine e del controllo di qualità all'interno delle cellule.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Il triossido di arsenico induce la risposta allo shock termico, che comprende l'aumento della regolazione dei chaperoni molecolari. Questa risposta può portare al potenziamento dell'attività di Ydj1, in quanto la proteina fa parte del meccanismo protettivo cellulare contro lo stress. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Il celastrolo è un chinone metide triterpenoide che induce la risposta allo shock termico, portando ad un aumento dell'espressione delle proteine dello shock termico, tra cui Hsp70 e i suoi co-chaperoni come Ydj1, potenziando così la funzione di Ydj1. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
MG-132 è un inibitore del proteasoma che può causare l'accumulo di proteine mal ripiegate, aumentando la necessità cellulare di chaperoni. Questo può portare indirettamente ad un aumento dell'attività di Ydj1, in quanto lavora insieme a Hsp70 per prevenire l'aggregazione delle proteine mal ripiegate. | ||||||
Concanamycin A | 80890-47-7 | sc-202111 sc-202111A sc-202111B sc-202111C | 50 µg 200 µg 1 mg 5 mg | $65.00 $162.00 $650.00 $2550.00 | 109 | |
La concanamicina A è un inibitore della H+-ATPasi di tipo vacuolare (V-ATPasi), che può causare stress cellulare e potenzialmente aumentare l'espressione di chaperoni come Ydj1, come parte della risposta allo stress per mantenere l'omeostasi proteica. | ||||||
Zerumbone | 471-05-6 | sc-364148 sc-364148A | 10 mg 50 mg | $110.00 $400.00 | ||
Lo zerumbone è noto per attivare la risposta allo shock termico, che può portare all'induzione di chaperoni molecolari. Questo potrebbe portare al potenziamento dell'attività di Ydj1, grazie al suo ruolo di assistenza al ripiegamento e alla stabilizzazione delle proteine. | ||||||
Triton X-100 | 9002-93-1 | sc-29112 sc-29112A | 100 ml 500 ml | $20.00 $41.00 | 55 | |
Il Triton X-100, un tensioattivo non ionico, può causare il misfolding e l'aggregazione delle proteine. Questo può portare ad un aumento del fabbisogno di chaperon, potenziando indirettamente l'attività di Ydj1, in quanto favorisce il ripiegamento e la prevenzione dell'aggregazione delle proteine mal ripiegate. | ||||||