Xanthine Oxidase Inibitori
I comuni inibitori della xantina ossidasi includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la morina anidra CAS 480-16-0, l'oxipurinolo CAS 2465-59-0, il benzbromarone CAS 3562-84-3, il (±)-sulfinpirazone CAS 57-96-5 e l'etoricoxib CAS 202409-33-4.
Gli inibitori della xantina ossidasi sono una classe di agenti chimici progettati per ostacolare l'azione enzimatica della xantina ossidasi (XO), una forma di enzima xantina ossidoreduttasi che catalizza l'ossidazione dell'ipoxantina a xantina e successivamente ad acido urico, utilizzando l'ossigeno molecolare come accettore di elettroni e producendo specie reattive di ossigeno come sottoprodotti. La xantina ossidasi è una metalloflavoproteina che contiene come cofattori la flavina adenina dinucleotide (FAD), il molibdeno e i cluster ferro-zolfo, che svolgono ruoli essenziali nella sua attività catalitica. Gli inibitori di questo enzima sono strutturalmente diversi ed esercitano la loro funzione legandosi al sito attivo della xantina ossidasi, impedendo così l'interazione dell'enzima con i suoi substrati. Questi inibitori possono essere analoghi purinici che imitano la struttura della xantina e dell'ipoxantina, oppure composti non purinici che hanno anch'essi affinità per il sito attivo dell'enzima. A seconda della loro natura, gli inibitori della xantina ossidasi possono essere reversibili, in cui il legame con l'enzima è non covalente e temporaneo, o irreversibili, in cui l'inibitore disattiva in modo permanente l'enzima, spesso attraverso la formazione di un legame covalente.
La chimica degli inibitori della xantina ossidasi è intricata a causa della necessità di colpire specificamente il sito attivo dell'enzima senza influenzare altri enzimi o sistemi corporei. La progettazione di questi composti implica spesso la creazione di molecole in grado di interagire con le caratteristiche uniche del sito attivo della xantina ossidasi, che comprende specifici residui aminoacidici e i centri metallici dell'enzima. Gli inibitori efficaci mostrano in genere un'elevata affinità per il sito attivo e sono in grado di spostare i substrati naturali dalla loro regione di legame, arrestando così il processo enzimatico. I componenti strutturali di questi inibitori devono essere attentamente bilanciati per consentire loro di attraversare l'organismo per raggiungere l'enzima, mantenendo al contempo una stabilità tale da non essere metabolizzati prematuramente prima di poter esercitare la loro azione inibitoria. Oltre all'interazione primaria con il sito attivo, questi composti possono interagire anche con altre regioni dell'enzima per garantire una robusta inibizione.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Morin anhydrous | 480-16-0 | sc-205955 sc-205955A | 1 g 5 g | $32.00 $51.00 | 1 | |
La morina anidra agisce come potente inibitore della xantina ossidasi, mostrando interazioni molecolari uniche che interrompono l'attività catalitica dell'enzima. La sua struttura consente un legame specifico al sito attivo, alterando la conformazione dell'enzima e riducendo la formazione di specie reattive dell'ossigeno. Il composto presenta una notevole cinetica di reazione, con un profilo di inibizione competitiva che influenza le vie metaboliche, modulando così il metabolismo delle purine e le risposte allo stress ossidativo. | ||||||
Febuxostat | 144060-53-7 | sc-207680 | 10 mg | $168.00 | 3 | |
Febuxostat è un inibitore della xantina ossidasi per il trattamento della gotta. Riduce i livelli di acido urico inibendo l'attività della xantina ossidasi. | ||||||
Purpurin | 81-54-9 | sc-205822 sc-205822A sc-205822B sc-205822C | 5 g 25 g 100 g 250 g | $46.00 $161.00 $398.00 $867.00 | ||
La purpurina funziona come un efficace inibitore della xantina ossidasi, caratterizzato dalla capacità di formare complessi stabili con l'enzima. Questa interazione altera la dinamica del sito attivo dell'enzima, portando a una diminuzione della produzione di acido urico. Le caratteristiche strutturali uniche del composto facilitano il forte stacking π-π e il legame idrogeno, aumentando la sua affinità di legame. Inoltre, la purpurina presenta una cinetica di reazione distinta, dimostrando un'inibizione non competitiva che influisce sull'equilibrio redox cellulare e sul flusso metabolico. | ||||||
Allopurinol | 315-30-0 | sc-207272 | 25 g | $128.00 | ||
L'allopurinolo è uno degli inibitori della xantina ossidasi più comunemente utilizzati. È un farmaco di prima linea per la gotta e aiuta a prevenire la formazione di cristalli di acido urico nelle articolazioni. | ||||||
Caffeic Acid | 331-39-5 | sc-200499 sc-200499A | 1 g 5 g | $31.00 $61.00 | 1 | |
L'acido caffeico agisce come inibitore della xantina ossidasi grazie alla sua capacità di interagire con il sito attivo dell'enzima, interrompendo il legame con il substrato. La sua struttura fenolica consente un efficace legame idrogeno e interazioni idrofobiche, che stabilizzano il complesso enzima-inibitore. Questo composto presenta una cinetica di inibizione mista, influenzando sia l'affinità dell'enzima per i suoi substrati sia la velocità complessiva della reazione. Inoltre, le sue proprietà antiossidanti possono modulare le vie dello stress ossidativo, influenzando ulteriormente i processi metabolici. | ||||||
Allopurinol-d2 | 916979-34-5 | sc-207273 | 2.5 mg | $360.00 | ||
L'allopurinolo-d2 funziona come inibitore della xantina ossidasi legandosi selettivamente al sito attivo dell'enzima, alterandone la conformazione e riducendone l'efficienza catalitica. La forma deuterata aumenta la stabilità e altera la cinetica di reazione, fornendo approfondimenti sui meccanismi enzimatici. La sua esclusiva etichettatura isotopica consente studi spettroscopici avanzati, rivelando interazioni e dinamiche molecolari complesse. Il comportamento distinto di questo composto nelle vie metaboliche evidenzia il suo ruolo nella modulazione del metabolismo delle purine. | ||||||
Bendazac | 20187-55-7 | sc-337553 | 5 g | $180.00 | ||
Bendazac agisce come inibitore della xantina ossidasi grazie alla sua capacità di formare interazioni non covalenti con l'enzima, interrompendo il legame con il substrato e alterando i processi di trasferimento degli elettroni. Le sue caratteristiche strutturali uniche facilitano interazioni specifiche con i residui aminoacidici chiave, influenzando l'attività catalitica dell'enzima. Il profilo cinetico del composto rivela un meccanismo di inibizione competitiva, fornendo indicazioni sulla regolazione delle vie di degradazione delle purine e sulla modulazione delle specie reattive dell'ossigeno. | ||||||