Date published: 2025-9-12

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V1RH18 Inibitori

Gli inibitori comuni di V1RH18 includono, ma non sono limitati a, l'Acido Idrossamico Suberoylanilide CAS 149647-78-9, la Romidepsina CAS 128517-07-7, l'MS-275 CAS 209783-80-2, il Panobinostat CAS 404950-80-7 e il Belinostat CAS 414864-00-9.

Gli inibitori di V1RH18 rappresentano una classe specializzata di composti chimici progettati per interagire con la proteina V1RH18, che fa parte del complesso H+-ATPasi di tipo vacuolare (V-ATPasi). Questo complesso è essenziale per mantenere ambienti acidi all'interno di vari compartimenti intracellulari, tra cui lisosomi, endosomi e vacuoli, utilizzando l'idrolisi dell'ATP per pompare protoni attraverso le membrane. V1RH18 è situato nel dominio V1 della V-ATPasi e svolge un ruolo nell'attività di idrolisi dell'ATP cruciale per il pompaggio dei protoni. Gli inibitori che hanno come bersaglio V1RH18 sono progettati per legarsi specificamente a questa proteina, modulando così la sua funzione e, per estensione, l'attività dell'intero complesso V-ATPasi.L'azione principale degli inibitori di V1RH18 consiste nell'interrompere l'interazione tra V1RH18 e altri componenti del dominio V1. Questa interruzione può impedire la capacità di V1RH18 di partecipare all'idrolisi dell'ATP, fondamentale per il corretto funzionamento del complesso V-ATPasi. Di conseguenza, gli inibitori possono influenzare l'assemblaggio, la stabilità e l'attività enzimatica del dominio V1, portando ad alterazioni dell'efficienza della pompa protonica. Questi composti, avendo come bersaglio V1RH18, forniscono uno strumento per indagare i contributi specifici di questa proteina alla funzione complessiva del complesso V-ATPasi, compreso il suo ruolo nella regolazione del pH intracellulare e nel traffico vescicolare. La comprensione dell'impatto dell'inibizione di V1RH18 aiuta a chiarire le implicazioni più ampie della funzione di V1RH18 all'interno del macchinario della V-ATPasi.

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TMP269

1314890-29-3sc-475375
5 mg
$340.00
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CG-1521 inibisce le istone deacetilasi, portando potenzialmente ad alterazioni della struttura della cromatina e alla repressione dell'espressione di V1R212.