UCH-L1 Inibitori
Gli inibitori comuni dell'UCH-L1 includono, ma non solo, l'aldeide dell'ubiquitina, l'inibitore dell'UCH-L1 CAS 668467-91-2, il WP1130 CAS 856243-80-6, il BML-282 e l'acido 3-amino-2-benzoyl-6-oxo-6H,7H-thieno[2,3-b]pyridine-5-carboxylic CAS 439946-22-2.
Gli inibitori di UCH-L1 rappresentano una classe chimica specificamente progettata per colpire l'enzima ubiquitina carbossil-terminale idrolasi L1 (UCH-L1), che svolge un ruolo critico nella regolazione del turnover e del riciclo delle proteine all'interno delle cellule. Questi inibitori esercitano i loro effetti legandosi al sito attivo di UCH-L1 e modulando la sua attività enzimatica. Interferendo con l'idrolisi delle catene di ubiquitina, gli inibitori di UCH-L1 interrompono il normale processo di deubiquitinazione delle proteine, essenziale per il mantenimento dell'omeostasi cellulare. Le catene di ubiquitina servono come etichette molecolari che marcano le proteine per la degradazione o le dirigono verso specifici compartimenti cellulari. UCH-L1, come enzima deubiquitinante, è responsabile della rimozione delle molecole di ubiquitina dalle proteine bersaglio. Gli inibitori di UCH-L1, legandosi a UCH-L1, ne inibiscono l'attività enzimatica, impedendo così la rimozione dell'ubiquitina dalle proteine bersaglio. Di conseguenza, le catene di ubiquitina rimangono attaccate alle proteine, con conseguenti alterazioni del loro destino all'interno della cellula. Questa interferenza con l'attività di UCH-L1 è in grado di influenzare profondamente le vie di degradazione delle proteine e i processi cellulari, interrompendo il delicato equilibrio tra il turnover e il riciclo delle proteine.
Lo sviluppo di inibitori di UCH-L1 fornisce ai ricercatori uno strumento prezioso per svelare gli intricati meccanismi di degradazione delle proteine e ottenere approfondimenti sui ruoli svolti da UCH-L1 in varie funzioni cellulari. Mirando selettivamente a UCH-L1, questi inibitori aprono la strada all'esplorazione di nuove vie e funzioni associate a questo enzima, estendendo la nostra comprensione al di là delle vie di degradazione proteica stabilite. La modulazione dell'attività di UCH-L1 consente agli scienziati di approfondire le dinamiche cellulari e il turnover proteico, facendo così luce sull'intricata interazione tra questi processi e l'omeostasi cellulare. Lo studio degli inibitori di UCH-L1 offre preziose indicazioni sul complesso meccanismo di regolazione delle proteine all'interno delle cellule.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Ubiquitin Aldehyde | sc-4316 | 50 µg | $204.00 | 19 | ||
L'aldeide dell'ubiquitina funziona come un potente inibitore dell'enzima deubiquitinante UCH-L1, mostrando una capacità unica di formare legami covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questa interazione stabilizza un intermedio reattivo, bloccando efficacemente l'accesso al substrato e alterando la dinamica conformazionale dell'enzima. La natura elettrofila del composto ne aumenta la reattività, portando a una significativa modulazione delle vie di segnalazione dell'ubiquitina, influenzando così il turnover proteico e l'omeostasi cellulare. | ||||||
UCH-L1 Inhibitor Inibitore | 668467-91-2 | sc-356182 | 10 mg | $200.00 | 1 | |
LDN-57444 è una piccola molecola inibitrice che ha dimostrato di colpire specificamente UCH-L1, inibendo la sua attività enzimatica e portando all'accumulo di proteine ubiquitinate. | ||||||
WP1130 | 856243-80-6 | sc-364650 sc-364650A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | 1 | |
WP1130 è un piccolo inibitore molecolare che ha come bersaglio UCH-L1 e altri enzimi deubiquitinanti, con conseguente accumulo di proteine ubiquitinate e promozione della morte cellulare. | ||||||
BML-282 | sc-397015 | 5 mg | $111.00 | |||
BML-282 agisce come inibitore selettivo di UCH-L1, caratterizzato dalla capacità di impegnarsi in specifiche interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questo composto presenta un'affinità di legame unica che altera la conformazione strutturale dell'enzima, influenzandone l'efficienza catalitica. La presenza di gruppi che sottraggono elettroni ne aumenta la reattività, facilitando profili cinetici distinti nei test enzimatici e influenzando la dinamica dei percorsi ubiquitina-proteasoma. | ||||||