Date published: 2025-10-12

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T-Plastin Inibitori

I comuni inibitori della T-Plastina includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la Citocalasina D CAS 22144-77-0, la Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, il Jasplakinolide CAS 102396-24-7, la Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6 e l'Y-27632, base libera CAS 146986-50-7.

La classe chimica degli inibitori della T-Plastina è costituita da una gamma diversificata di composti che influenzano indirettamente la funzione della T-Plastina prendendo di mira il citoscheletro di actina e i processi cellulari correlati. Questi inibitori interagiscono con vari componenti dell'architettura citoscheletrica e modulano la dinamica dell'actina, influenzando il ruolo della T-Plastina nell'organizzazione citoscheletrica e nella segnalazione cellulare. Composti come la citocalasina D, la latrunculina A, la jasplakinolide e la swinholide A agiscono direttamente sulla dinamica dei filamenti di actina. La citocalasina D e la latrunculina A inibiscono la polimerizzazione dell'actina, interrompendo potenzialmente il quadro strutturale in cui opera la T-Plastina. La jasplakinolide e la falloidina stabilizzano i filamenti di actina, il che potrebbe alterare le interazioni della T-Plastina con queste strutture. La capacità di Swinholide A di scindere l'actina influenza ulteriormente la rete di actina che la T-Plastina aiuta a organizzare e mantenere.

Oltre ai composti mirati all'actina, svolgono un ruolo importante gli inibitori delle chinasi e delle proteine coinvolte nelle vie di segnalazione del citoscheletro di actina, come Y-27632, ML-7 e Blebbistatina. Y-27632 inibisce la chinasi associata a Rho (ROCK), cruciale per il riarrangiamento del citoscheletro di actina, influenzando potenzialmente l'attività di T-Plastin. ML-7 ha come bersaglio la chinasi della catena leggera della miosina e la blebbistatina inibisce la miosina II, entrambi influenzano le forze contrattili all'interno del citoscheletro, il che può avere un impatto sul ruolo della T-Plastina nell'organizzazione citoscheletrica.

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