SULT1B1 Inibitori

I comuni inibitori di SULT1B1 includono, ma non solo, la quercetina CAS 117-39-5, l'acido mefenamico CAS 61-68-7, l'acido salicilico CAS 69-72-7, il DHEA CAS 53-43-0 e la naringenina CAS 480-41-1.

Gli inibitori della SULT1B1 funzionano prevalentemente legandosi al sito attivo dell'enzima SULT1B1, impedendo così la sua normale attività di solfatazione. Composti come la quercetina, un flavonoide presente in natura, possono competere con i substrati nel sito di legame di varie sulfotransferasi, compresa la SULT1B1. Allo stesso modo, i FANS, tra cui l'acido mefenamico, il naprossene e l'indometacina, hanno mostrato tendenze inibitorie nei confronti di alcuni enzimi sulfotransferasi. Essi funzionano imitando il substrato e occupando così il sito attivo dell'enzima.

Inoltre, composti come l'acido salicilico e il bisfenolo A possono interferire con i processi di solfatazione, influenzando così l'attività di SULT1B1. Composti naturali come la naringenina e composti endogeni come il DHEA (deidroepiandrosterone) mostrano i loro effetti inibitori attraverso un legame competitivo con i siti attivi di alcune SULT. Altri inibitori degni di nota sono il tamoxifene e la daunorubicina che, pur non essendo inibitori primari delle SULT, possono avere effetti inibitori su alcuni membri della sulfotransferasi. Anche l'estradiolo, un ormone steroideo endogeno, può ostacolare alcune SULT competendo per il sito attivo.