Gli inibitori della Stefina A2 sono una classe di composti chimici che mirano e inibiscono specificamente l'attività della Stefina A2, una proteina appartenente alla famiglia delle cistatine, inibitori delle proteasi cisteiniche. La Stefina A2 svolge un ruolo fondamentale nella regolazione dell'attività delle proteasi cisteiniche, come le catepsine, che sono enzimi responsabili della demolizione delle proteine all'interno delle cellule. Le proteasi cisteiniche sono coinvolte in numerosi processi biologici essenziali, tra cui il turnover delle proteine, la morte cellulare (apoptosi), le risposte immunitarie e il rimodellamento dei tessuti. Legandosi a queste proteasi, Stefin A2 ne inibisce l'attività, impedendo una proteolisi eccessiva o incontrollata, che potrebbe altrimenti portare a danni cellulari o tissutali. Gli inibitori di Stefin A2 agiscono bloccando la sua capacità di regolare queste proteasi, portando potenzialmente a cambiamenti nell'equilibrio della degradazione proteica e dell'omeostasi cellulare.Il meccanismo d'azione degli inibitori di Stefin A2 prevede tipicamente il legame a siti specifici della proteina Stefin A2, il sito attivo o altri domini critici per la sua interazione con le proteasi cisteiniche. Impedendo a Stefin A2 di legarsi alle proteasi bersaglio e di inibirle, questi inibitori permettono all'attività delle proteasi di continuare senza controllo. Alcuni inibitori possono indurre cambiamenti strutturali in Stefin A2, alterando la sua capacità di formare complessi stabili con le proteasi, mentre altri possono competere con le proteasi per il legame. L'inibizione di Stefin A2 può avere un impatto su vari processi biologici in cui la regolazione delle proteasi è fondamentale, come la funzione delle cellule immunitarie, la riparazione dei tessuti e la segnalazione cellulare. La ricerca sugli inibitori della Stefina A2 fornisce indicazioni fondamentali su come viene mantenuto nelle cellule il delicato equilibrio tra attività e inibizione delle proteasi e contribuisce a svelare il ruolo più ampio delle cistatine nella regolazione del turnover e dell'omeostasi delle proteine cellulari.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
E-64 è un potente inibitore irreversibile della cisteina proteasi che si lega covalentemente al residuo di cisteina del sito attivo della stefina A2, determinando l'inibizione funzionale della sua attività proteasica. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
La leupeptina è un inibitore reversibile che si lega al sito attivo di proteasi cisteiniche come la stefina A2, inibendone la funzione proteolitica. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
La chimostatina è un inibitore peptidico che si lega specificamente al sito attivo della stefina A2, inibendone l'attività enzimatica. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
L'N-etilmaleimide reagisce con i gruppi tiolici dei residui di cisteina nel sito attivo della stefina A2, inibendone l'attività enzimatica. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
La iodoacetamide alchila il gruppo tiolico della cisteina del sito attivo della stefina A2, determinando un'inibizione irreversibile della sua attività proteasica. | ||||||
TPCK | 402-71-1 | sc-201297 | 1 g | $178.00 | 2 | |
Inibitore del tosilfenilalanilclorometilchetone (TPCK) | ||||||
K777 | 233277-99-1 | sc-507382 | 10 mg | $555.00 | ||
Il K11777 si lega covalentemente alla cisteina del sito attivo di proteasi cisteiniche come la stefina A2, inibendone l'attività. |