Spi11 Inibitori

I comuni inibitori di Spi11 includono, ma non solo, E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin emisolfato CAS 55123-66-5, Aprotinina CAS 9087-70-1, Nafamostat mesilato CAS 82956-11-4 e Bortezomib CAS 179324-69-7.

L'inibitore della serina (o cisteina) peptidasi, clade A, membro 1A", generalmente indicato come SERPINA1A, è una variante della famiglia delle serpine. Le serpine sono un gruppo di proteine con strutture simili che funzionano principalmente come inibitori delle serina-proteasi, enzimi che scindono i legami peptidici nelle proteine. SERPINA1A è specificamente un inibitore delle serina-proteasi, in particolare dell'elastasi neutrofila, un enzima che, se non regolato, può degradare l'elastina e altre proteine della matrice extracellulare durante l'infiammazione. SERPINA1A è strettamente correlata all'alfa-1 antitripsina (AAT), che è codificata dal gene SERPINA1. La carenza di alfa-1 antitripsina, una condizione causata da mutazioni nel gene SERPINA1, può portare a malattie polmonari come l'enfisema e può interessare anche il fegato, dove la proteina viene sintetizzata principalmente. La carenza di AAT determina uno squilibrio tra proteasi e antiproteasi, con conseguenti danni ai tessuti dovuti all'attività incontrollata delle proteasi.

Il ruolo principale di SERPINA1A, come di altre proteine correlate all'AAT, è quello di proteggere i tessuti dagli enzimi del sistema immunitario che possono diventare distruttivi se non adeguatamente regolati. A tal fine, si lega in modo irreversibile alle proteasi bersaglio, come l'elastasi neutrofila, inibendone l'attività enzimatica. La comprensione e la caratterizzazione di SERPINA1A e delle serpine correlate sono fondamentali per comprendere la complessa interazione tra le proteasi e i loro inibitori nel mantenimento della salute dei tessuti e nella prevenzione delle malattie. Mutazioni o disregolazioni nelle serpine possono portare a una varietà di disturbi, evidenziando l'importanza di queste proteine nella fisiologia umana.