Date published: 2025-10-31

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SFXN2 Attivatori

I comuni attivatori di SFXN2 comprendono, ma non solo, la ciclosporina A CAS 59865-13-3, la forskolina CAS 66575-29-9, il PMA CAS 16561-29-8, l'acido retinoico, tutti i trans CAS 302-79-4 e l'insulina CAS 11061-68-0.

Gli attivatori SFXN2 appartengono a una classe di composti chimici che modulano l'attività della proteina sideroflexina 2 (SFXN2), membro della famiglia delle sideroflexine. Le proteine di questa famiglia sono proteine integrali della membrana mitocondriale che si ritiene siano coinvolte nel trasporto della serina, un aminoacido che svolge un ruolo in vari processi metabolici. SFXN2, in particolare, è stata coinvolta nella via biosintetica mitocondriale della serina, che è essenziale per numerose funzioni cellulari, tra cui la sintesi di nucleotidi, la sintesi di proteine e la regolazione metabolica. Gli attivatori di SFXN2 sono composti che potenziano l'attività di questa proteina, determinando un aumento del trasporto di serina nei mitocondri. I meccanismi molecolari con cui agiscono questi attivatori potrebbero comportare alterazioni della struttura, della stabilità o delle interazioni della proteina con altre molecole, influenzando così la sua funzionalità e il processo di assorbimento della serina.

Lo sviluppo di attivatori di SFXN2 si basa su una profonda comprensione della biologia mitocondriale e del ruolo specifico della serina nel metabolismo cellulare. Questi composti sono spesso il prodotto di sforzi chimici mirati che sfruttano le caratteristiche uniche della struttura della proteina SFXN2. Identificando e ottimizzando piccole molecole in grado di legarsi a SFXN2 e di potenziarne l'attività di trasporto, i ricercatori possono influenzare la concentrazione di serina all'interno dei mitocondri. Questa modulazione si ottiene attraverso una serie di potenziali meccanismi, come l'induzione di cambiamenti conformazionali nella proteina che aumentano la sua affinità per la serina o la stabilizzazione della proteina in una configurazione più favorevole al trasporto della serina. Le precise interazioni molecolari e le proprietà fisico-chimiche di questi attivatori sono state studiate per ottenere la selettività per SFXN2, assicurando che aumentino in modo specifico la funzione di questa proteina senza effetti fuori bersaglio su altre sideroflessine o trasportatori mitocondriali non correlati.

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