SCYL1 Attivatori

I comuni attivatori di SCYL1 includono, ma non solo, L-α-Lecitina, Tuorlo d'uovo, altamente purificato CAS 8002-43-5, Forskolina CAS 66575-29-9, Ionomicina CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8 e Acido Okadaico CAS 78111-17-8.

SCYL1 può influenzare l'attività della proteina attraverso una serie di meccanismi che ne modulano lo stato di fosforilazione. La fosfatidilserina, un componente naturale della membrana cellulare, può attivare le chinasi quando trasloca dal foglietto interno a quello esterno della membrana. Queste chinasi possono fosforilare SCYL1, determinandone l'attivazione. La forskolina, stimolando direttamente l'adenilil ciclasi, aumenta i livelli intracellulari di cAMP, che a sua volta attiva la proteina chinasi A (PKA). La PKA è nota per fosforilare una serie di proteine e SCYL1 potrebbe essere uno dei suoi bersagli. Analogamente, il dibutirril-cAMP, un analogo del cAMP, può permeare le cellule e attivare la PKA, con conseguente potenziale fosforilazione e attivazione di SCYL1. La ionomicina aumenta i livelli di calcio intracellulare, che può attivare la calmodulina e le protein chinasi calcio/calmodulina-dipendenti (CaMK), portando probabilmente alla fosforilazione di SCYL1.

Il forbolo 12-miristato 13-acetato (PMA) imita il diacilglicerolo e attiva la proteina chinasi C (PKC), che può bersagliare SCYL1 tra i suoi vari substrati. Inibitori come l'acido okadaico e la caliculina A impediscono l'azione delle fosfatasi proteiche PP1 e PP2A, che in genere de-fosforilano le proteine, mantenendo così SCYL1 in uno stato fosforilato e attivo. I fattori di crescita, come il fattore di crescita epidermico (EGF), avviano una cascata di eventi al momento del legame con i loro recettori, portando all'attivazione della via MAPK/ERK, che potrebbe fosforilare SCYL1. Il legame dell'insulina con il suo recettore innesca una cascata di segnalazione che attiva la via PI3K/AKT e AKT può fosforilare SCYL1. Il perossido di idrogeno funge da molecola di segnalazione in grado di attivare le chinasi capaci di fosforilare SCYL1. L'anisomicina, pur inibendo la sintesi proteica, attiva anche la via JNK, che potrebbe portare alla fosforilazione di SCYL1. La spermina, attraverso la modulazione dei canali ionici e delle chinasi, può alterare la fosforilazione di SCYL1. Ognuna di queste sostanze chimiche, attraverso le loro interazioni uniche con le vie cellulari, contribuisce alla regolazione dello stato di attivazione di SCYL1.