S100A7A Inibitori

I comuni inibitori di S100A7A includono, a titolo esemplificativo, lo zinco CAS 7440-66-6, la clorexidina CAS 55-56-1, il cloruro di benzetonio CAS 121-54-0, il sale d'argento di sulfadiazina CAS 22199-08-2 e il triclosan CAS 3380-34-5.

Gli inibitori chimici di S100A7A possono utilizzare diversi meccanismi per ottenere l'inibizione di questa proteina. Lo zinco piritione, ad esempio, esercita la sua azione inibitoria legandosi a S100A7A, che dovrebbe ostacolare la funzionalità antimicrobica insita nella proteina interferendo con i suoi siti di legame con i metalli. Analogamente, la clorexidina può formare complessi con S100A7A, impedendo così la sua interazione con i bersagli microbici. Questa interazione è attribuita all'elevata affinità della clorexidina nel legarsi alle proteine. Anche il cloruro di benzetonio interagisce con S100A7A grazie alle sue proprietà di tensioattivo cationico, che probabilmente gli consentono di legarsi e inibire la funzione della proteina. L'azione della Sulfadiazina d'argento è caratterizzata dal rilascio di ioni d'argento, che sono noti per inibire proteine come S100A7A legandosi e alterando la loro struttura, impedendo così la loro attività biologica.

Continuando con il tema dell'interazione diretta, il triclosan può legarsi a S100A7A, portando potenzialmente a un'alterazione della struttura e della funzione della proteina, con conseguente inibizione. Il miconazolo, noto per la sua affinità con varie proteine, potrebbe legarsi direttamente a S100A7A, alterandone la funzione. La capacità chelante del cliochinolo potrebbe privare S100A7A di ioni metallici essenziali per la sua funzione, inibendone di fatto l'attività. L'ottenidina, grazie alla sua capacità di legare e modificare la conformazione delle proteine, potrebbe interagire direttamente con S100A7A e inibirlo. Anche l'etacridina lattato potrebbe inibire direttamente S100A7A attraverso l'intercalazione o l'interazione che ne modifica l'attività. La metenamina, in condizioni di acidità, rilascia formaldeide che può reagire con proteine come S100A7A, provocando legami incrociati e inibizione. Il timolo e l'eucaliptolo, attraverso le rispettive interazioni con le regioni idrofobiche all'interno delle proteine, possono interrompere la funzione di S100A7A alterando il suo nucleo idrofobico e inibendo l'attività della proteina. Ciascuna sostanza chimica, grazie alla sua interazione unica con la proteina, contribuisce all'inibizione collettiva di S100A7A.