RDH10 Inibitori

I comuni inibitori di RDH10 includono, a titolo esemplificativo, Citral CAS 5392-40-5, 4-(Dimetilammino)benzaldeide CAS 100-10-7, N-Etilmaleimide CAS 128-53-0, Disulfiram CAS 97-77-8 e α-Iodoacetamide CAS 144-48-9.

Gli inibitori chimici di RDH10 possono esercitare i loro effetti inibitori attraverso varie interazioni molecolari che alterano direttamente la funzione enzimatica della proteina. Il citrale, un'aldeide, può formare un addotto di base Schiff con il gruppo alcolico di RDH10, ostacolando la sua attività catalitica e modificando direttamente il sito attivo dell'enzima. Analogamente, la 4-dimetilaminobenzaldeide può inibire RDH10 formando anch'essa una base di Schiff nel sito attivo, ostacolando così il processo di conversione del retinolo in retinale. L'N-Etilmaleimide ha la capacità di modificare irreversibilmente i residui di cisteina di RDH10, essenziali per l'azione catalitica dell'enzima, determinando un'inibizione prolungata. Il disulfiram colpisce RDH10 legandosi allo ione rame nel sito attivo dell'enzima, un componente critico per la funzione di RDH10, e quindi inibisce l'attività della proteina.

La idoacetamide agisce su RDH10 alchilando i suoi gruppi tiolici, con conseguente inibizione irreversibile della sua funzione enzimatica. La quercetina, grazie alla sua capacità di legarsi al sito attivo di RDH10, può bloccare l'accesso dell'enzima al suo substrato naturale, il retinolo, inibendone di fatto la funzione. L'emodina interferisce con l'attività di RDH10 intercalandosi nel sito attivo e forse alterando la conformazione dell'enzima, necessaria per il legame con il retinolo. La floretina compete con il retinolo per il sito attivo di RDH10, agendo quindi come inibitore competitivo e impedendo all'enzima di catalizzare il suo substrato. La capsaicina si lega allo stesso sito e agisce in modo simile come inibitore competitivo, bloccando la funzione di RDH10. Il fomepizolo compete direttamente con il retinolo nel sito di substrato alcolico di RDH10, inibendo di fatto l'ossidazione del retinolo. Infine, anche l'isotretinoina, legandosi al sito attivo di RDH10, agisce come inibitore competitivo, ostacolando la normale elaborazione del retinolo e inibendo così l'attività di RDH10.