PPP2R3C Inibitori

I comuni inibitori della PPP2R3C includono, a titolo esemplificativo, l'acido okadaico CAS 78111-17-8, la cantaridina CAS 56-25-7, la fostriecina CAS 87860-39-7, la caliculina A CAS 101932-71-2 e l'endotall CAS 145-73-3.

Gli inibitori della PPP2R3C comprendono una serie di entità chimiche che hanno come bersaglio l'attività fosfatasica del complesso della proteina fosfatasi 2 (PP2A), di cui la PPP2R3C è una subunità regolatrice. Questi inibitori agiscono legandosi direttamente al sito attivo della fosfatasi madre PP2A o alterando la sua specificità di substrato e la dinamica di de-fosforilazione, che a sua volta compromette la funzione di PPP2R3C. Impedendo la de-fosforilazione di proteine chiave e di molecole di segnalazione, gli inibitori contribuiscono alla disregolazione dei processi cellulari in cui è implicata la PPP2R3C. Alcuni inibitori esercitano i loro effetti imitando le strutture delle tossine naturali, legandosi al nucleo catalitico di PP2A e distorcendone la conformazione, portando così all'inibizione del ruolo regolatorio di PPP2R3C. Altri agiscono modulando l'interazione tra il nucleo dell'enzima PP2A e PPP2R3C, ostacolando l'assemblaggio del complesso funzionale dell'oloenzima, essenziale affinché PPP2R3C possa esercitare i suoi effetti regolatori sui processi di defosforilazione.

Inoltre, alcuni inibitori hanno come bersaglio le fosfatasi serina/treonina correlate, ottenendo un effetto inibitorio indiretto su PPP2R3C attraverso la riduzione dell'attività complessiva della fosfatasi all'interno della cellula. Ciò può portare a uno stato di fosforilazione prolungata di proteine che altrimenti sarebbero substrati del complesso PP2A, alterando le vie di segnalazione e le funzioni cellulari che PPP2R3C contribuisce a regolare. Alcuni inibitori raggiungono questo obiettivo interferendo strutturalmente con il sito attivo dell'enzima, mentre altri influenzano le interazioni tra le proteine regolatrici che definiscono la specificità e la funzione della fosfatasi. Inoltre, alcune molecole interrompono i meccanismi di trasporto intracellulare, influenzando potenzialmente la corretta localizzazione e il funzionamento di PPP2R3C all'interno della cellula.