Ppp1r3d Inibitori

I comuni inibitori di Ppp1r3d includono, ma non solo, la Calyculin A CAS 101932-71-2, la Cantharidin CAS 56-25-7 e l'Acido okadaico CAS 78111-17-8.

Gli inibitori di Ppp1r3d si riferiscono a una classe di composti chimici che modulano l'attività della subunità regolatrice 3D della proteina fosfatasi 1 (PPP1R3D). La PPP1R3D è una subunità regolatrice che interagisce con la proteina fosfatasi 1 (PP1), una delle principali serina/treonina fosfatasi coinvolte in numerosi processi cellulari. L'oloenzima PP1, quando si complessa con subunità regolatrici specifiche come PPP1R3D, diventa altamente selettivo, determinando così la specificità del substrato, la localizzazione e l'attività della fosfatasi. Gli inibitori di Ppp1r3d interrompono quindi l'interazione tra PP1 e la sua subunità regolatoria, alterando potenzialmente la de-fosforilazione di substrati chiave. Ciò può influire su una serie di vie biologiche legate al metabolismo, all'espressione genica e alla trasduzione del segnale, poiché PP1 è fondamentale per controllare lo stato di fosforilazione di molte proteine coinvolte in questi processi.Dal punto di vista chimico, gli inibitori di Ppp1r3d possono possedere diverse caratteristiche strutturali, a seconda della loro modalità di interazione con il complesso PP1-PPP1R3D. Alcuni inibitori possono colpire direttamente l'interfaccia in cui PPP1R3D si lega a PP1, impedendo la formazione dell'oloenzima. Altri potrebbero legarsi selettivamente a siti allosterici sulla stessa PPP1R3D, determinando cambiamenti conformazionali che influenzano la sua funzione regolatoria. È stato dimostrato che l'inibizione di Ppp1r3d altera le dinamiche del metabolismo del glicogeno e di altre funzioni cellulari dipendenti dalla fosforilazione, dato che PPP1R3D è coinvolto nella regolazione degli enzimi che controllano tali vie metaboliche. Manipolando questo asse di regolazione, questi inibitori forniscono preziose indicazioni sui meccanismi fondamentali della fosforilazione cellulare e delle interazioni proteina-proteina, aprendo ulteriori ricerche sui loro meccanismi molecolari e sul loro significato biologico.