Gli inibitori di POR1 appartengono a una classe chimica distinta, caratterizzata dalla capacità di colpire e inibire selettivamente l'attività dell'enzima POR1, noto anche come citocromo P450 ossidoreduttasi. La citocromo P450 ossidoreduttasi svolge un ruolo cruciale in vari processi cellulari, in particolare nella catena di trasferimento degli elettroni associata agli enzimi del citocromo P450. Questi enzimi sono fondamentali per il metabolismo di un'ampia gamma di composti endogeni ed esogeni, tra cui farmaci, tossine e ormoni. POR1 agisce come partner essenziale per gli enzimi del citocromo P450 fornendo gli elettroni necessari per le loro attività catalitiche. Inibendo selettivamente POR1, gli inibitori di POR1 modulano la catena di trasferimento degli elettroni, determinando effetti a valle sulle reazioni mediate dal citocromo P450.
La classe degli inibitori di POR1 è notevole e riflette la complessità dell'enzima POR1 e delle sue interazioni con diversi substrati. I ricercatori hanno esplorato diversi scaffold chimici e modifiche strutturali per migliorare la selettività e la potenza degli inibitori di POR1. La comprensione delle caratteristiche strutturali che contribuiscono a un'efficace inibizione di POR1 è fondamentale per la progettazione e lo sviluppo di nuovi composti di questa classe. Inoltre, lo studio degli inibitori di POR1 fornisce preziose indicazioni sulla complessità dei processi redox cellulari e sulla regolazione delle vie mediate dal citocromo P450. La ricerca continua in questo campo promette di scoprire nuove strade per modulare il metabolismo dei farmaci e comprendere le implicazioni più ampie dell'inibizione di POR1 in vari contesti biologici.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Inibisce l'attivazione di ARF legandosi al suo fattore di scambio, GBF1, con conseguente interruzione del traffico mediato da ARF. | ||||||
Golgicide A | 1005036-73-6 | sc-215103 sc-215103A | 5 mg 25 mg | $187.00 $670.00 | 11 | |
Inibisce specificamente GBF1, un GEF per ARF1, influenzando così indirettamente il ruolo di ARFIP2 nei processi mediati da ARF. | ||||||
SecinH3 | 853625-60-2 | sc-203260 | 5 mg | $273.00 | 6 | |
Inibisce le citoesine, che sono GEF di ARF, alterando così potenzialmente il rimodellamento dell'actina e il traffico di vescicole mediato da ARF/ARFIP2. | ||||||
Wnt Synergist, QS11 | 944328-88-5 | sc-222417 sc-222417A | 5 mg 25 mg | $138.00 $595.00 | ||
Inibitore della proteina attivante la GTPasi (GAP) di ARF, potenzialmente in grado di modulare la funzione di ARFIP2 influenzando l'attività di ARF. | ||||||
Exo2 | 304684-77-3 | sc-215011 sc-215011A | 5 mg 25 mg | $87.00 $282.00 | 1 | |
Composto che interrompe la formazione del complesso esocistico e può influenzare indirettamente ARFIP2 attraverso il suo ruolo nel traffico di vescicole. | ||||||
ML 141 | 71203-35-5 | sc-362768 sc-362768A | 5 mg 25 mg | $134.00 $502.00 | 7 | |
Inibitore di Cdc42, influenza indirettamente l'organizzazione dell'actina; poiché ARFIP2 è coinvolto nella dinamica dell'actina, la sua funzione può essere influenzata dall'attività di Cdc42. | ||||||
CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
Inibitore del complesso Arp2/3, coinvolto nella polimerizzazione dell'actina; il ruolo di ARFIP2 nel rimodellamento dell'actina può essere influenzato dall'attività di Arp2/3. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
Inibitore delle formine, che influenza l'assemblaggio dell'actina e potenzialmente altera i processi in cui è coinvolto ARFIP2. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
Si lega ai monomeri di actina e ne impedisce la polimerizzazione, influenzando così indirettamente la dinamica dell'actina mediata da ARFIP2. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Si lega alle estremità spinate dei filamenti di actina, bloccandone la polimerizzazione e influenzando potenzialmente la funzione di ARFIP2 nell'organizzazione del citoscheletro di actina. | ||||||