PLRP2 Inibitori

Gli inibitori comuni della PLRP2 includono, ma non solo, l'inibitore della lipasi THL CAS 96829-58-2, l'Ebelactone A CAS 76808-16-7, il JZL184 CAS 1101854-58-3, l'inibitore della monoacilglicerina lipasi URB602 CAS 565460-15-3 e il PF 750 CAS 959151-50-9.

Gli inibitori chimici della proteina 2 legata alla lipasi pancreatica (PLRP2) sono un insieme di composti che interferiscono con la capacità dell'enzima di idrolizzare i grassi. Tra gli inibitori spicca l'orlistat, che agisce legandosi covalentemente al residuo di serina nel sito attivo della PLRP2. Questo legame interrompe l'attività enzimatica, impedendo a PLRP2 di scindere i grassi alimentari in molecole più piccole che possono essere assorbite dall'organismo. Analogamente, la lipstatina e la sua forma satura, la tetraidrolipstatina, agiscono come potenti inibitori modificando covalentemente lo stesso residuo di serina, rendendo l'enzima inattivo. Queste sostanze chimiche sono particolarmente efficaci perché formano un legame stabile e irreversibile, garantendo un'inibizione prolungata della PLRP2.

Altri inibitori, come l'Ebelactone A e l'Ebelactone B, probabilmente inibiscono la PLRP2 mirando anche al suo sito attivo. Questi inibitori possono formare un legame temporaneo con l'enzima, in competizione con i substrati lipidici naturali, riducendo così l'attività dell'enzima. Il palmitoil trifluorometilchetone amplia ulteriormente l'arsenale degli inibitori di PLRP2 imitando i substrati naturali dell'enzima, il che potrebbe portare a un'inibizione competitiva. Occupando il sito attivo di PLRP2, questi analoghi impediscono il legame e l'elaborazione di vere e proprie molecole lipidiche. Nel caso di JZL 184 e RHC 80267, sebbene siano noti principalmente per inibire altre lipasi, la loro inibizione di PLRP2 può essere attribuita alle somiglianze strutturali e meccanicistiche condivise tra questi enzimi. Ciò suggerisce che i loro effetti inibitori su PLRP2 potrebbero essere dovuti a un blocco del sito attivo dell'enzima, riducendo così la sua attività di idrolisi lipidica. Composti come CAY10499, URB602 e PF-750, pur essendo selettivi verso altri tipi di lipasi, possono inibire anche PLRP2.