La classificazione denominata Inibitori di MYBPC1 comprende principalmente composti che hanno come bersaglio vie e processi indirettamente collegati alle funzioni di MYBPC1, una proteina essenziale per la contrazione muscolare. Nel regno della contrazione muscolare, l'azione coordinata di actina, miosina e una pletora di proteine ausiliarie come MYBPC1 è di fondamentale importanza. Di conseguenza, composti come la blebbistatina, l'ML-7 e il BDM, che inibiscono rispettivamente l'attività dell'ATPasi della miosina, la chinasi della catena leggera della miosina e le interazioni miosina-actina, forniscono indicazioni sostanziali sulla modulazione della dinamica di MYBPC1 e sulla sua interazione all'interno del sarcomero.
Su un altro fronte, la fosforilazione svolge un ruolo fondamentale nella regolazione della funzione muscolare. KN-93, Calyculin A e Gö 6983 hanno come bersaglio le vie delle chinasi e le fosfatasi, influenzando lo stato di fosforilazione delle proteine legate a MYBPC1 e modificandone così la funzione. Inoltre, considerando il ruolo essenziale dell'actina nella contrazione muscolare, agenti mirati all'actina come la citocalasina D e la latrunculina A interrompono la dinamica dell'actina, influenzando le interazioni e la posizione di MYBPC1 nel sarcomero. Questi inibitori, attraverso i loro diversi meccanismi, sottolineano l'intricata interazione dei componenti cellulari all'interno delle cellule muscolari ed evidenziano la modulazione indiretta ma plausibile della funzione di MYBPC1 all'interno di questo intricato meccanismo cellulare.
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