MRP-S15 Inibitori

I comuni inibitori di MRP-S15 includono, a titolo esemplificativo, la tetraciclina CAS 60-54-8, il cloramfenicolo CAS 56-75-7, l'actinomicina D CAS 50-76-0, la puromicina CAS 53-79-2 e l'eritromicina CAS 114-07-8.

Gli inibitori chimici di MRP-S15 possono ostacolare la funzione della proteina attraverso vari meccanismi, tutti legati al ruolo di MRP-S15 nella sintesi proteica mitocondriale. La tetraciclina, ad esempio, si lega alla subunità 30S del ribosoma mitocondriale, inibendo così direttamente la funzione di MRP-S15 nell'assemblaggio delle proteine all'interno dei mitocondri. Analogamente, la doxiciclina agisce legandosi alla stessa subunità, con conseguente inibizione funzionale del ruolo di MRP-S15 nella traduzione mitocondriale. Il cloramfenicolo esercita il suo effetto inibitorio legandosi alla subunità ribosomiale 50S, che può inibire la funzione di MRP-S15 nel contesto più ampio della sintesi delle proteine ribosomiali. Anche l'eritromicina e il tiostrepton interagiscono con la subunità 50S, ma mentre l'eritromicina inibisce le fasi di traslocazione, il tiostrepton agisce sull'attività della GTPasi dei fattori di allungamento, culminando entrambi nell'inibizione della funzione di MRP-S15 nella traduzione.

Inoltre, l'inibizione dell'inizio della sintesi proteica da parte del Linezolid può di conseguenza inibire la funzione di MRP-S15 nelle prime fasi dell'assemblaggio delle proteine mitocondriali. La puromicina e l'anisomicina interrompono fasi diverse dell'allungamento e della terminazione della sintesi proteica; la puromicina provoca la terminazione prematura della catena e l'anisomicina inibisce l'attività della peptidiltrasferasi del ribosoma, portando entrambe a un'inibizione della funzione di MRP-S15. L'acido fusidico, impedendo il turnover del fattore di allungamento G (EF-G) dal ribosoma, può analogamente inibire il ruolo di MRP-S15 nel processo di traduzione. La spectinomicina ha come bersaglio la subunità 30S e inibisce l'allungamento delle proteine, il che inibirebbe il ruolo di MRP-S15 nel ribosoma mitocondriale. La cicloeximide è tipicamente nota per la sua azione inibitoria sui ribosomi citoplasmatici, ma a concentrazioni più elevate può anche inibire la sintesi proteica mitocondriale, influenzando così la funzione di MRP-S15. La dactinomicina, pur agendo per intercalazione nel DNA, porterebbe alla soppressione della sintesi di mRNA, necessaria a MRP-S15 per funzionare nella traduzione all'interno dei mitocondri, inibendo così il suo ruolo.