Le metalloproteinasi di matrice (MMP) sono una famiglia di endopeptidasi zinco-dipendenti coinvolte nella disgregazione dei componenti della matrice extracellulare (ECM) e svolgono un ruolo cruciale in vari processi fisiologici e patologici, tra cui il rimodellamento dei tessuti, l'infiammazione e le metastasi tumorali. La MMP-10, in particolare, è nota per degradare vari componenti della ECM ed è stata implicata in processi come la guarigione delle ferite e la progressione del cancro. Gli inibitori della MMP-10 sono quindi di notevole interesse per il controllo di questi processi. Gli inibitori della MMP-10 funzionano tipicamente prendendo di mira lo ione zinco nel sito attivo dell'enzima, essenziale per la sua attività proteolitica. Questo approccio è comune tra gli inibitori delle MMP a causa della dipendenza di questi enzimi dallo zinco per la loro funzione catalitica.
Gli inibitori elencati variano per specificità e meccanismo. Gli inibitori ad ampio spettro, come Marimastat e Ilomastat, chelano lo ione zinco nelle MMP, inibendo così diversi membri della famiglia delle MMP, tra cui la MMP-10. Inibitori più selettivi come Prinomastat e UK-356618 offrono un'inibizione mirata della MMP-10. Antibiotici come la doxiciclina e la minociclina, utilizzati principalmente per le loro proprietà antimicrobiche, presentano anche un'attività inibitoria della MMP-10, a dimostrazione della diversa funzionalità di questi composti.
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