Lysozyme Inibitori

I comuni inibitori del lisozima includono, a titolo esemplificativo, l'acido N-acetil-2,3-deidro-2-deossineuraminico CAS 24967-27-9, il fenilmetilsolfonilfluoruro CAS 329-98-6 e la tunicamicina CAS 11089-65-9.

Gli inibitori chimici del lisozima possono impedire la capacità dell'enzima di demolire le pareti cellulari batteriche attraverso vari meccanismi. Il DANA, un altro inibitore, utilizza una strategia diversa inserendosi nel sito attivo del lisozima grazie alla sua somiglianza strutturale con l'acido sialico, il componente naturale delle pareti cellulari batteriche, e questa occupazione impedisce al lisozima di legarsi al suo effettivo substrato. Il chitotriosio e il chitobiosio, oligosaccaridi presenti nella chitina, competono con il substrato naturale del lisozima legandosi al suo sito attivo, con conseguente diminuzione dell'effetto batteriolitico.

Anche l'allosamidina, un'altra sostanza chimica che solitamente inibisce le chitinasi, può legarsi al sito attivo del lisozima, interferendo così con la sua attività. L'idoacetamide ottiene l'inibizione con un approccio diverso: modifica covalentemente il gruppo amminico del residuo del sito attivo del lisozima, portando all'inibizione irreversibile dell'enzima. Il fenilmetilsulfonilfluoruro (PMSF) è un altro inibitore irreversibile che reagisce con il residuo di serina nel sito attivo del lisozima, bloccandone l'attività enzimatica. L'idrossamato di glicina agisce come inibitore analogo allo stato di transizione, legandosi al sito attivo del lisozima e imitando l'intermedio tetraedrico che si forma durante la reazione, impedendo all'enzima di funzionare efficacemente. L'acido etilendiamminotetraacetico (EDTA) inibisce indirettamente il lisozima chelando gli ioni metallici che potrebbero essere necessari per l'integrità strutturale o l'attività dell'enzima. La moenomicina A, pur non essendo un inibitore diretto del lisozima, può legarsi al peptidoglicano, sequestrando il substrato e rendendolo inaccessibile all'enzima. Infine, la tunicamicina, che inibisce la glicosilazione N-linked, non inibisce direttamente il lisozima ma può influire sulla composizione della parete cellulare, alterando potenzialmente la disponibilità del substrato per il lisozima.