Date published: 2025-9-11

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LYAG Substrati

Santa Cruz Biotechnology offre ora un'ampia gamma di substrati LYAG da utilizzare in varie applicazioni. La LYAG, o lipasi acida lisosomiale, è un enzima che svolge un ruolo cruciale nel metabolismo dei lipidi idrolizzando trigliceridi ed esteri di colesterolo in acidi grassi liberi e colesterolo all'interno dei lisosomi. I substrati LYAG sono strumenti essenziali nella ricerca scientifica per studiare l'attività enzimatica e la regolazione della lipasi acida lisosomiale. I ricercatori utilizzano questi substrati per studiare le vie coinvolte nel metabolismo e nell'immagazzinamento dei lipidi, fornendo indicazioni su come le cellule mantengono l'omeostasi lipidica e rispondono alle richieste metaboliche. Questi substrati sono utilizzati in saggi di attività enzimatica per misurare la cinetica di LYAG, consentendo una comprensione più approfondita della sua funzione e della sua regolazione in varie condizioni. Utilizzando i substrati di LYAG in saggi di screening ad alto rendimento, gli scienziati possono identificare nuovi modulatori dell'attività della lipasi acida lisosomiale, facilitando la scoperta di nuove vie metaboliche e meccanismi di regolazione. Questa ricerca è fondamentale per far progredire le nostre conoscenze sul metabolismo lipidico e le sue implicazioni più ampie nella fisiologia cellulare e nei processi biochimici. Per informazioni dettagliate sui substrati LYAG disponibili, fare clic sul nome del prodotto.

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Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

4-Nitrophenyl-α-D- glucopyranoside

3767-28-0sc-281427
sc-281427A
1 g
5 g
$93.00
$251.00
2
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Il 4-Nitrofenil-α-D-glucopiranoside presenta una reattività unica come substrato glicosidico, caratterizzata dalla capacità di subire idrolisi in presenza di specifiche glicosidasi. Il gruppo nitro aumenta l'elettrofilia, facilitando l'attacco nucleofilo e la successiva scissione del legame glicosidico. La solubilità di questo composto in solventi polari e le sue spiccate proprietà cromogeniche ne consentono la rilevazione sensibile in saggi enzimatici, fornendo indicazioni sulla dinamica della glicosilazione e sulla specificità enzimatica.