Keratin 73 Inibitori

Gli inibitori comuni della cheratina 73 includono, ma non sono limitati a, la soluzione di acrilammide al 40% CAS 79-06-1, il cloruro di verde malachite CAS 569-64-2, il tampone di fissazione FCM (10X) CAS 50-00-0, l'acetato di piombo (II) CAS 301-04-2 e l'acido tricloroacetico CAS 76-03-9.

Gli inibitori chimici della cheratina 73 possono esercitare i loro effetti inibitori attraverso varie interazioni biochimiche che alterano la struttura e la funzione della proteina. L'acrilammide, ad esempio, può formare addotti covalenti con i residui di cisteina all'interno della cheratina 73, alterando il legame disolfuro e impedendo così la corretta formazione della struttura terziaria e quaternaria della proteina. Ne consegue una diminuzione dell'integrità strutturale, fondamentale per la sua funzione all'interno delle fibre capillari. Analogamente, l'acetato di piombo può legarsi ai gruppi tiolici presenti nella cheratina 73, inducendo cambiamenti conformazionali che compromettono la stabilità e la funzionalità della proteina. Il verde malachite, noto per la sua capacità di intercalare le strutture proteiche, può interferire con l'intricata disposizione delle fibrille della cheratina 73, portando alla destabilizzazione e alla compromissione funzionale dell'architettura fibrosa della proteina. La formaldeide, legando i gruppi amminici, può inibire la cheratina 73 impedendo il corretto assemblaggio fibroso, essenziale per la sua forza meccanica e il suo ruolo strutturale nei capelli.

D'altra parte, sostanze chimiche come l'acido tricloroacetico possono far precipitare la cheratina 73 denaturandola e inibendo così la sua funzionalità strutturale come proteina fibrosa. Anche il fenolo può denaturare la cheratina 73 interrompendo i legami idrogeno e i ponti disolfuro, con conseguente perdita della sua struttura tridimensionale e conseguente inibizione funzionale. L'idrossilammina altera la struttura della proteina modificando i residui di asparagina e di glutammina, il che può avere un impatto diretto sulla funzionalità strutturale della cheratina 73. Allo stesso modo, l'urea può dispiegare la struttura proteica della cheratina 73 attraverso l'interruzione dei legami idrogeno, inibendo la sua capacità di formare una rete fibrosa adeguata. Prodotti chimici come l'SDS (Sodium Dodecyl Sulfate) possono solubilizzare e denaturare la cheratina 73, impedendone il corretto assemblaggio e la funzione. Il cloruro di mercurio (II) e il nitrato d'argento possono entrambi interagire con i gruppi tiolici della cheratina 73, formando complessi che inibiscono l'integrità strutturale e funzionale della proteina. Il cloruro di cadmio può legarsi alla cheratina 73 e spostare gli ioni metallici essenziali o interagire direttamente con la proteina, causando una perdita di conformazione funzionale e quindi inibendo il suo ruolo all'interno del fusto del capello.