Keratin 71 Inibitori

Gli inibitori comuni della cheratina 71 includono, ma non solo, il dimetilsolfossido (DMSO) CAS 67-68-5, il tampone di fissazione FCM (10X) CAS 50-00-0, la soluzione di acrilammide al 40% CAS 79-06-1, l'α-iodoacetammide CAS 144-48-9 e l'N-etilmaleimmide CAS 128-53-0.

Gli inibitori chimici della cheratina 71 possono utilizzare vari meccanismi per alterare la normale funzione e struttura della proteina. Il dimetilsolfossido (DMSO) può interferire con la cheratina 71 alterando le interazioni proteina-proteina, essenziali per mantenere l'integrità strutturale della cheratina. Questa alterazione avviene principalmente attraverso l'interruzione delle interazioni idrofobiche all'interno della proteina. La formaldeide, invece, può formare legami incrociati all'interno della cheratina 71, causando l'aggregazione o la distorsione della struttura proteica, con conseguente perdita di funzione. Analogamente, l'acrilammide può inibire la cheratina 71 legandosi covalentemente ai residui di cisteina, fondamentali per la formazione dei filamenti di cheratina. Questo legame impedisce efficacemente alla cheratina 71 di assemblarsi nella sua corretta struttura di filamento.

Inoltre, la iodoacetamide e la N-Etilmaleimide (NEM) colpiscono specificamente i gruppi tiolici dei residui di cisteina della cheratina 71, impedendo la formazione dei legami disolfuro necessari per la stabilità dei filamenti e, di conseguenza, inibendo la funzione della proteina. Anche l'ossido di fenilarsina e il cloruro di cadmio si legano ai residui di cisteina, ma lo fanno interagendo con i gruppi tiolici vicinali, con risultati inibitori simili. L'acetato di piombo (II) agisce in modo simile, legandosi ai gruppi sulfidrilici e interrompendo i legami disolfuro della proteina, essenziali per il suo assemblaggio filamentoso. Il sodio dodecil solfato (SDS) agisce come detergente anionico, denaturando la cheratina 71 e impedendole di formare filamenti adeguati. I solventi organici come il metanolo e l'etanolo perturbano le interazioni idrofobiche della cheratina 71, essenziali per il mantenimento della sua struttura e funzione. Infine, l'urea interrompe il legame idrogeno all'interno della proteina, portando alla perdita della sua struttura secondaria e terziaria, che è fondamentale per il ruolo biologico della cheratina 71. Ciascuna sostanza chimica, mirando a interazioni specifiche all'interno della cheratina 71, può alterare la sua normale struttura e funzione, inibendo in ultima analisi il corretto assemblaggio e l'attività della proteina.