Keratin 37 Inibitori

I comuni inibitori della cheratina 37 includono, a titolo esemplificativo e non esaustivo, la cicloeximide CAS 66-81-9, l'MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la clorochina CAS 54-05-7, la Withaferin A CAS 5119-48-2 e la tunicamicina CAS 11089-65-9.

Gli inibitori della cheratina 37, come classe chimica, comprendono una serie di composti che influenzano indirettamente l'espressione, la stabilità e la funzione della proteina cheratina 37. Questi inibitori non sono specifici per la cheratina 37, ma agiscono su percorsi e processi cellulari che sono fondamentali per la corretta sintesi di tutte le proteine, comprese le cheratine. Questi inibitori non sono specifici per la cheratina 37, ma agiscono su percorsi e processi cellulari che sono fondamentali per la corretta sintesi e il mantenimento di tutte le proteine, comprese le cheratine. Composti come la cicloeximide e l'emetina esercitano i loro effetti ostacolando la sintesi proteica a livello traslazionale. Queste sostanze chimiche agiscono sul macchinario ribosomiale, determinando una diminuzione della produzione complessiva di proteine, tra cui la cheratina 37. Altri inibitori, come l'MG-132 e la clorochina, agiscono sulle vie di degradazione delle proteine. L'MG-132 inibisce in modo specifico il proteasoma, un complesso responsabile della degradazione delle proteine ubiquitinate, mentre la clorochina interrompe la degradazione lisosomiale alterando il pH dell'organello, entrambi in grado di influenzare il turnover e la stabilità della cheratina 37.

Altri composti, come la tunicamicina e la brefeldina A, interferiscono con le modifiche post-traslazionali delle proteine e con il loro traffico. La tunicamicina impedisce la glicosilazione N-linked, una modifica che può essere fondamentale per il ripiegamento e la stabilità delle proteine, mentre la brefeldina A blocca il trasporto delle proteine tra il reticolo endoplasmatico e l'apparato di Golgi, fasi essenziali per la maturazione e lo smistamento delle proteine. La geldanamicina e la sua inibizione di Hsp90, uno chaperone coinvolto nel corretto ripiegamento delle proteine, rappresentano un'altra strategia con cui la funzione della cheratina 37 potrebbe essere indirettamente influenzata. Anche l'integrità del citoscheletro è fondamentale per la funzione cellulare e composti come la withaferina A e la falloidina agiscono sugli elementi citoscheletrici, alterando potenzialmente le loro interazioni con le proteine della cheratina.