HYPK Attivatori

Gli attivatori HYPK comuni includono, ma non solo, Guanabenz HCl CAS 23113-43-1, Acido Tauroursodesossicolico, Sale di Sodio CAS 14605-22-2, 17-AAG CAS 75747-14-7, Celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0 e Geranilgeranilacetone CAS 6809-52-5.

Le sostanze chimiche classificate come attivatori di HYPK comprendono composti che modulano i sistemi di omeostasi proteica, in particolare quelli associati alla risposta alle proteine dispiegate (UPR) e alla risposta allo shock termico (HSR), entrambi meccanismi di difesa cellulare contro le proteine mal ripiegate. Questi composti non attivano direttamente l'HYPK, ma si propone che influenzino le vie cellulari che possono richiedere o potenziare la funzione di chaperone dell'HYPK. I percorsi UPR e HSR sono fondamentali per il mantenimento della proteostasi e si ritiene che l'HYPK sia una parte del macchinario cellulare che assiste in queste risposte. Composti come il Guanabenz, il Salubrinal e l'Acido Tauroursodesossicolico interagiscono con il percorso UPR per migliorare la capacità della cellula di ripiegare correttamente le proteine o di far fronte allo stress associato alle proteine mal ripiegate. L'upregulation dell'UPR è una risposta cellulare complessa alle proteine mal ripiegate nel reticolo endoplasmatico e coinvolge una serie di cascate di segnalazione che potrebbero implicare l'HYPK come chaperone indotto dallo stress. Nel frattempo, Hsp90 come il 17-AAG e la geldanamicina, nonché composti come il celestrolo e il geranilgeranilacetone, agiscono inducendo l'HSR, una risposta cellulare finalizzata al ripiegamento o alla degradazione delle proteine mal ripiegate, che potrebbe aumentare la richiesta di chaperone, compresa l'attività di HYPK. Queste risposte potrebbero quindi creare un ambiente cellulare in cui l'attività di HYPK come chaperone è regolata per gestire livelli maggiori di stress proteotossico. Ogni composto elencato opera all'interno di un percorso definito che, se modulato, può portare a uno stato cellulare in cui la funzione di HYPK è indirettamente influenzata a causa dell'aumentato requisito dell'attività di chaperone per mantenere la proteostasi.