galectin-16 Attivatori

I comuni attivatori della galectina-16 includono, ma non sono limitati a, il lattosio CAS 63-42-3 e il TD-139 CAS 1450824-22-2.

La galectina-16 può influenzare la sua attività attraverso varie interazioni molecolari, che coinvolgono principalmente il legame con il suo dominio di riconoscimento dei carboidrati (CRD). Il β-lattosio, un disaccaride composto da glucosio e galattosio, può coinvolgere la galectina-16 attraverso il suo CRD, portando all'attivazione delle funzioni di lectina della proteina. Analogamente, il tiodigalattoside, un disaccaride sintetico, è noto per interagire con il CRD della galectina-16, innescandone l'attivazione. Questo meccanismo di attivazione si osserva anche con la N-acetilcitosamina, un composto che può facilitare l'attività di lectina della galectina-16 legandosi direttamente ad essa. Il metile β-D-galattopiranoside è un altro attivatore che interagisce specificamente con la galectina-16, rafforzando la sua attività di lectina. Il CRD della galectina-16 è ulteriormente attivato dal lattulosio, uno zucchero sintetico che ha un'affinità per la proteina, e dal fenil β-D-galattopiranoside, che punta alla galectina-16 per istigarne l'attivazione.

Oltre a questi attivatori, specifici determinanti antigenici, come l'antigene fucosilato di Thomsen-Friedenreich, possono coinvolgere la galectina-16 attraverso la sua CRD, determinandone l'attivazione. Anche gli inibitori della galectina come TD139 possono, in determinate condizioni, legarsi alla galectina-16 e attivarla. Il PNP-GalNAc, un substrato sintetico per le glicosiltransferasi, viene riconosciuto dalla galectina-16 e ne media l'attivazione, sottolineando il ruolo della proteina nel riconoscimento e nel legame dei glicani. La struttura glicanica del latto-N-fucopentaosio III fornisce anche un'interfaccia di legame per la galectina-16, attivandola così nei processi di adesione cellulare. Inoltre, le strutture glicaniche naturali delle sostanze del gruppo sanguigno ABH, che contengono residui di fucosio e GalNAc, possono attivare la galectina-16 attraverso la loro interazione con il CRD della proteina. Infine, il disaccaride 3'-sulfo-Lewis A, un carboidrato solfato, ha un'elevata affinità per la galectina-16 e determina l'attivazione della proteina, il che sottolinea l'importanza delle modifiche post-traduzionali come la solfatazione nella modulazione dell'attività della galectina-16.