Date published: 2025-10-12

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FLJ41047 Inibitori

I comuni inibitori di FLJ41047 includono, a titolo esemplificativo, la staurosporina CAS 62996-74-1, il LY 294002 CAS 154447-36-6, la rapamicina CAS 53123-88-9, la wortmannina CAS 19545-26-7 e l'SB 203580 CAS 152121-47-6.

Gli inibitori di FLJ41047 comprendono una vasta gamma di composti chimici che agiscono su diverse vie di segnalazione cellulare e processi biologici, portando infine all'inibizione dell'attività di FLJ41047. La staurosporina, inibendo la proteina chinasi C, può impedire la fosforilazione e la successiva attivazione di FLJ41047, partendo dal presupposto che questa proteina è fosforilata dalla PKC per la sua funzione. LY294002 e Wortmannin, entrambi inibitori della PI3K, sopprimono la via PI3K/AKT, il che potrebbe comportare una diminuzione dell'attività di FLJ41047 se è un substrato di AKT. Analogamente, l'inibitore di mTOR, la Rapamicina, può ostacolare la segnalazione di mTORC1, inibendo potenzialmente FLJ41047 se la sua espressione o attività è mTOR-dipendente.

Inoltre, gli inibitori della via di segnalazione MAPK, SB203580 e PD98059, e l'inibitore di JNK SP600125, possono ridurre l'attività di FLJ41047 interrompendo la segnalazione delle chinasi a monte necessaria per la sua attivazione. U0126, un altro inibitore di MEK, potrebbe inibire FLJ41047 con lo stesso meccanismo se si basa sulla fosforilazione mediata da ERK. L'inibizione della sintesi delle pirimidine da parte della leflunomide potrebbe ridurre i livelli di FLJ41047 se ha bisogno di sequenze ricche di pirimidine per la stabilità o la funzione. L'interruzione del traffico proteico da parte della brefeldina A può impedire la corretta elaborazione di FLJ41047 se questa è necessaria per la sua funzionalità. La ciclosporina A, attraverso l'inibizione della calcineurina, potrebbe ridurre l'attività di FLJ41047 se la proteina è regolata dalla de-fosforilazione. Infine, il 2-Deossi-D-glucosio può inibire indirettamente FLJ41047 esaurendo i livelli di ATP cellulare necessari per la sua attività.

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