ficolin B Inibitori

I comuni inibitori della ficolina B includono, ma non solo, la N-acetil-D-glucosamina CAS 7512-17-6, la N-acetil-D-galattosamina CAS 1811-31-0, il fucoidan CAS 9072-19-9, l'acido kojico CAS 501-30-4 e l'EGTA CAS 67-42-5.

Gli inibitori chimici della ficolina B agiscono mirando alla via delle lectine del sistema del complemento, in cui questa proteina è un attore chiave. Il mannano può inibire la funzione della ficolina B legandosi alla lectina legata al mannosio, importante per l'attivazione della via delle lectine. Questa azione impedisce l'attivazione delle serina-proteasi associate alla MBL (MASPs), che sono fondamentali affinché la ficolina B eserciti il suo ruolo nella cascata del complemento. Allo stesso modo, monosaccaridi come GlcNAc e GalNAc possono competere con la ficolina B per i siti di legame sui patogeni, ostacolando così la sua capacità di riconoscere e legarsi a entità estranee, il che è un precursore dell'attivazione della via delle lectine. Il fucoidano, con la sua struttura polisaccaridica solfatata, può legarsi a vari componenti del sistema del complemento e può inibire l'attivazione della via delle lectine, limitando così l'attività funzionale della ficolina B.

Gli agenti chelanti come l'acido cogico, l'EDTA e l'EGTA possono influire sulla funzionalità della ficolina B interferendo con i processi dipendenti dagli ioni metallici essenziali per la sua attività biologica. L'acido kojico potrebbe interrompere il legame metallo-ione-dipendente della ficolina B con i suoi bersagli, mentre l'EDTA chela gli ioni calcio vitali per l'interazione tra la ficolina B e le MASP. L'EGTA ha un effetto simile, legando preferenzialmente il calcio e quindi potenzialmente inibendo il legame calcio-dipendente della ficolina B ai suoi bersagli. Gli inibitori delle proteasi come il fosforamidone, la pepstatina A, l'E-64 e l'aprotinina possono inibire indirettamente la ficolina B prendendo di mira enzimi che fanno parte della via delle lectine o che agiscono a valle. Il fosforamidone può inibire l'attività di MASP-2, che è essenziale per l'attivazione della via delle lectine mediata dalla ficolina B. La peptatina A e l'E-64 possono interferire con le proteasi aspartiche e cisteiniche, rispettivamente, influenzando l'attivazione del complemento in cui la ficolina B è coinvolta. Anche l'inibizione delle serina-proteasi da parte dell'aprotinina potrebbe potenzialmente ostacolare le MASP, inibendo così l'attivazione della via delle lectine da parte della ficolina B.