EG13909 Inibitori

I comuni inibitori di EG13909 includono, ma non solo, l'inibitore della lipasi, THL CAS 96829-58-2, MAFP CAS 188404-10-6 e JZL184 CAS 1101854-58-3.

Gli inibitori chimici di EG13909 includono una varietà di composti che mirano agli aspetti funzionali dell'attività enzimatica di questa proteina. L'orlistat è uno di questi inibitori che agisce formando un legame covalente con il residuo di serina delle lipasi gastriche e pancreatiche, che condividono analogie funzionali con l'EG13909, determinando un'inibizione della loro attività e una conseguente riduzione dell'assorbimento dei grassi. L'Ebelactone B ha come bersaglio anche gli enzimi come l'EG13909, inibendo specificamente le esterasi e le lipasi legandosi covalentemente al residuo di serina all'interno dei loro siti attivi. Questa azione di legame determina un blocco diretto della funzione dell'enzima. Un altro inibitore, il Palmitoyl-CoA, funziona come inibitore competitivo, occupando il sito attivo e impedendo così il legame dei substrati naturali, passaggio necessario per la funzione enzimatica dell'EG13909.

Il metil arachidonilfluorofosfonato e il dietil p-nitrofenilfosfato agiscono entrambi come inibitori irreversibili delle serina idrolasi, modificando covalentemente il residuo di serina nel sito attivo di questi enzimi. Poiché EG13909 appartiene a questa classe di enzimi, la sua attività può essere inibita con un meccanismo simile. Iso-OMPA ha come bersaglio le colinesterasi e altre esterasi/lipasi e, per estensione, può inibire EG13909 occupando il suo sito attivo. Inibitori come JZL184 e URB602, sebbene siano noti principalmente per la loro azione sulla monoacilglicerolo lipasi, possono potenzialmente inibire l'EG13909 a causa delle somiglianze strutturali e meccanicistiche tra gli enzimi. Il PF-750, che è noto per inibire le serina idrolasi, tra cui l'idrolasi amidica degli acidi grassi, attraverso una modificazione covalente, suggerisce che l'attività dell'EG13909 possa essere inibita con un approccio simile, considerando la classe enzimatica e il meccanismo d'azione comuni. Questi inibitori impiegano collettivamente strategie di modificazione covalente e di inibizione competitiva per ridurre la funzione di EG13909 interagendo direttamente con il sito attivo della proteina o competendo con i suoi substrati naturali, inibendo così la sua attività enzimatica.