Gli inibitori di DnaJB8 funzionano principalmente inibendo le proteine da shock termico (HSP) a cui DnaJB8 si associa. DnaJB8 è un co-chaperone che aiuta il ripiegamento e la maturazione delle proteine, funzionando in complessi con HSP70 e HSP90. Pertanto, gli inibitori di queste HSP possono portare a una diminuzione dell'attività funzionale di DnaJB8. Geldanamicina, 17-AAG e Radicicol sono tutti inibitori di HSP90 che interrompono i complessi HSP70-HSP90 e quindi riducono l'attività funzionale di DnaJB8. Inibendo HSP90, questi composti interrompono i complessi chaperonici, influenzando il processo di ripiegamento e maturazione delle proteine in cui DnaJB8 è coinvolto.
Analogamente, VER-155008, MKT-077, Apoptozole e JG-98 sono inibitori di HSP70 che, inibendo HSP70, riducono l'attività funzionale di DnaJB8. Questi inibitori interrompono i complessi chaperonici, determinando una diminuzione del ripiegamento e della maturazione delle proteine, di cui DnaJB8 è un co-contribuente. Inoltre, alcuni inibitori agiscono su altre vie che influenzano indirettamente la funzionalità di DnaJB8. La cicloeximide inibisce la sintesi proteica e quindi ostacola indirettamente il processo di ripiegamento delle proteine che DnaJB8 favorisce. La tunicamicina inibisce la glicosilazione, una modificazione post-traslazionale, influenzando indirettamente il ruolo di DnaJB8 nel ripiegamento e nella maturazione delle proteine. MG132 e Bortezomib sono inibitori del proteasoma. Poiché DnaJB8 può partecipare alle vie di degradazione delle proteine, l'alterazione di queste vie può influire indirettamente sulla funzionalità di DnaJB8.
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