CTGLF7 Attivatori

I comuni attivatori del CTGLF7 includono, ma non solo, il PMA CAS 16561-29-8, la forskolina CAS 66575-29-9, la ionomicina CAS 56092-82-1, la calicolina A CAS 101932-71-2 e la tapsigargina CAS 67526-95-8.

Gli attivatori chimici del CTGLF7 possono avviare una cascata di eventi intracellulari che portano alla sua attivazione. Il 12-miristato 13-acetato di forbolo e il 12-O-Tetradecanoilforbolo-13-acetato (TPA), entrambi esteri di forbolo, attivano direttamente la protein-chinasi C (PKC). La PKC attivata fosforila quindi vari substrati all'interno della cellula, che possono includere il CTGLF7, portando alla sua attivazione funzionale. In modo simile, anche il PMA, altro nome del forbolo 12-miristato 13-acetato, può attivare la PKC, che successivamente può fosforilare e attivare il CTGLF7. La forskolina, elevando i livelli intracellulari di cAMP, porta indirettamente all'attivazione della proteina chinasi A (PKA). La PKA attivata può fosforilare numerose proteine e questa cascata di fosforilazione può potenzialmente includere il CTGLF7. Il dibutirril-cAMP, un analogo del cAMP permeabile alla membrana, attiva analogamente la PKA, offrendo un'altra via per l'attivazione del CTGLF7.

L'aumento del calcio intracellulare svolge un ruolo fondamentale nell'attivazione delle chinasi calcio-dipendenti, che possono portare all'attivazione del CTGLF7. La ionomicina, uno ionoforo del calcio, aumenta le concentrazioni intracellulari di calcio, attivando così tali chinasi. L'A23187, anch'esso ionoforo del calcio, aumenta il calcio intracellulare e impiega un meccanismo simile per attivare il CTGLF7. La tapsigargina, interrompendo l'immagazzinamento del calcio, provoca un aumento dei livelli di calcio citosolico, che può attivare il CTGLF7 attraverso le chinasi calcio-dipendenti. La calicolina A e l'acido okadaico, entrambi inibitori delle fosfatasi proteiche, impediscono la de-fosforilazione delle proteine, portando a un aumento netto della fosforilazione all'interno della cellula. Questo ambiente di maggiore fosforilazione può portare all'attivazione prolungata del CTGLF7. L'anisomicina, inibendo la sintesi proteica, può attivare le protein chinasi attivate dallo stress (SAPK). Queste chinasi, una volta attivate, possono fosforilare una serie di substrati, tra cui potenzialmente CTGLF7. La brefeldina A, alterando la struttura e la funzione dell'apparato di Golgi, induce una risposta di stress all'interno della cellula che può attivare chinasi in grado di fosforilare e attivare il CTGLF7. Ciascuna di queste sostanze chimiche contribuisce a creare un ambiente favorevole alla fosforilazione e alla conseguente attivazione del CTGLF7, utilizzando le vie di segnalazione cellulare e l'attività delle chinasi per esercitare i loro effetti.