CPA2 Inibitori

I comuni inibitori della CPA2 comprendono, ma non solo, il Gabexato mesilato CAS 56974-61-9, il Camostat mesilato CAS 59721-29-8, il Nafamostat mesilato CAS 82956-11-4, la Benzamidina CAS 618-39-3 e l'Aprotinina CAS 9087-70-1.

Gli inibitori della CPA2 comprendono una serie di composti chimici che ostacolano direttamente o indirettamente l'attività funzionale dell'enzima carbossipeptidasi A2. Gabexato mesilato, Camostat mesilato e Nafamostat mesilato sono inibitori della serina proteasi che ostacolano l'attività proteolitica della CPA2 mediante un'inibizione competitiva sul sito attivo dell'enzima. Ciò impedisce alle molecole di substrato di accedere alla regione catalitica, riducendo di fatto la capacità di CPA2 di scindere i legami peptidici. Analogamente, la benzamidina cloridrato agisce imitando il substrato naturale di CPA2, ma invece di essere scissa, si lega reversibilmente al sito attivo dell'enzima, determinando un'inibizione temporanea. L'aprotinina e il suo equivalente, il trasilolo, agiscono come inibitori di piccole proteine formando un complesso stabile con la CPA2, che sopprime le sue attività enzimatiche.

Inoltre, il fosforamidon interviene nella regolazione di CPA2 inibendo le metalloproteasi che potrebbero altrimenti degradare le proteine regolatrici di CPA2, garantendo il mantenimento dell'attività dell'enzima. La chimostatina, nonostante il suo bersaglio primario sia la chimotripsina, estende i suoi effetti inibitori anche alla CPA2 legandosi al suo sito attivo, analogo a quello della chimotripsina. La leupeptina emisolfato, a cavallo tra l'inibizione delle proteasi seriniche e cisteiniche, diminuisce di conseguenza l'azione della CPA2 grazie all'ampio spettro di inibizione delle proteasi. E-64, pur essendo prevalentemente un inibitore della cisteina proteasi, stabilizza indirettamente le proteine regolatrici di CPA2, influenzando l'attività dell'enzima. L'AEBSF cloridrato altera irreversibilmente la CPA2 attraverso la modificazione covalente del suo sito attivo, portando alla disattivazione permanente dell'enzima. Infine, la peptatina A, pur avendo come bersaglio principale le aspartilproteasi, esercita un effetto indiretto sulla stabilità e sulla funzione della CPA2 attraverso complesse vie cellulari che mantengono l'integrità dei processi proteolitici all'interno della cellula.