COL14A1 Attivatori
Gli attivatori COL14A1 più comuni includono, ma non solo, l'acido L-ascorbico, acido libero CAS 50-81-7, il solfato di rame (II) CAS 7758-98-7, le perle di cloruro di manganese (II) CAS 7773-01-5, la genipina CAS 6902-77-8 e l'acido retinoico, tutti trans CAS 302-79-4.
Gli attivatori di COL14A1 comprendono una vasta gamma di composti chimici che si impegnano nel potenziamento biochimico dell'attività funzionale di COL14A1 attraverso diverse vie e processi distinti. L'acido ascorbico, ad esempio, è fondamentale per l'idrossilazione dei residui di prolina nel collagene; questo processo è indispensabile per la corretta formazione e stabilizzazione della tripla elica del collagene, di cui COL14A1 è un componente. Il solfato di rame e il cloruro di manganese (II) agiscono come cofattori per enzimi come la lisil ossidasi e la prolidasi, rispettivamente, che svolgono un ruolo nella modificazione post-traslazionale e nel turnover delle fibre di collagene, assicurando così l'integrità strutturale e la sintesi continua cruciale per la funzione di COL14A1. Allo stesso modo, i composti della genipina potenziano l'attività di COL14A1 modulando la reticolazione e la stabilità delle fibre di collagene, il che può essere particolarmente significativo durante la riparazione e il rimodellamento dei tessuti.
Inoltre, composti come l'acido lisofosfatidico (LPA) stimolano l'attività dei fibroblasti, portando a un aumento della sintesi e della secrezione di collagene, promuovendo indirettamente l'attività di COL14A1 nella matrice extracellulare. Le antocianine e l'acido retinoico favoriscono la proliferazione e la differenziazione delle cellule cutanee, aumentando così la produzione di collagene e, per estensione, l'attività di COL14A1 nella salute della pelle. L'interazione dell'acido tannico con le fibre di collagene ne aumenta la resistenza alla degradazione e ne rafforza le proprietà di trazione, contribuendo indirettamente a potenziare il ruolo strutturale di COL14A1. Infine, i mattoni fondamentali del collagene, glicina e prolina, sono forniti in modo esogeno per aumentare la sintesi e la stabilità strutturale di COL14A1, garantendo il mantenimento delle proprietà meccaniche dei tessuti connettivi. Collettivamente, questi attivatori operano attraverso intricati meccanismi cellulari e molecolari che culminano nel rafforzamento della funzione di COL14A1, una proteina parte integrante del quadro strutturale e regolatorio della matrice extracellulare in vari tessuti.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Ascorbic acid, free acid | 50-81-7 | sc-202686 | 100 g | $45.00 | 5 | |
L'acido ascorbico è fondamentale per l'idrossilazione dei residui di prolina nel collagene, un processo essenziale per la stabilità e la maturazione delle fibre di collagene. Promuovendo l'idrossilazione della prolina, l'acido ascorbico migliora direttamente l'attività funzionale di COL14A1, garantendo la corretta sintesi del collagene e la stabilizzazione della struttura a tripla elica. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Il rame è un cofattore per la lisil ossidasi, che collega le molecole di collagene. Livelli adeguati di rame, forniti dal solfato di rame, possono garantire il corretto funzionamento della lisil ossidasi, migliorando indirettamente la stabilità e la forza delle reti di collagene in cui è integrato COL14A1. | ||||||
Manganese(II) chloride beads | 7773-01-5 | sc-252989 sc-252989A | 100 g 500 g | $19.00 $30.00 | ||
Gli ioni manganese sono cofattori della prolidasi, un enzima coinvolto nel riciclo della prolina proveniente dalla degradazione del collagene. Sostenendo l'attività della prolidasi, il cloruro di manganese(II) promuove indirettamente la disponibilità di prolina per la sintesi di nuovo COL14A1, migliorando la sua attività funzionale nella salute del tessuto connettivo. | ||||||
Genipin | 6902-77-8 | sc-203057 sc-203057A | 25 mg 100 mg | $80.00 $246.00 | 6 | |
La genipina è un reticolante naturale per le proteine e può essere utilizzata per reticolare il collagene. Questo composto aumenta la stabilità e la resistenza delle fibre di collagene alla degradazione enzimatica, incrementando indirettamente l'attività funzionale di COL14A1 rafforzando l'integrità strutturale delle sue fibrille. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
L'acido retinoico influenza la proliferazione e la differenziazione delle cellule cutanee e ha dimostrato di aumentare la produzione di collagene. Promuovendo la sintesi di collagene, aumenta indirettamente l'attività funzionale di COL14A1 nei meccanismi di salute e riparazione della pelle. | ||||||
Gallotannin | 1401-55-4 | sc-202619 sc-202619A sc-202619B sc-202619C sc-202619D sc-202619E sc-202619F | 1 g 10 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg 5 kg | $25.00 $36.00 $66.00 $76.00 $229.00 $525.00 $964.00 | 12 | |
Il gallotannino (acido tannico) può interagire con il collagene, aumentandone la resistenza alla degradazione enzimatica e migliorando la resistenza alla trazione. Questa interazione può migliorare indirettamente l'attività funzionale di COL14A1 stabilizzando le fibrille di collagene che forma, contribuendo all'integrità della matrice extracellulare. | ||||||
Glycine | 56-40-6 | sc-29096A sc-29096 sc-29096B sc-29096C | 500 g 1 kg 3 kg 10 kg | $40.00 $70.00 $110.00 $350.00 | 15 | |
La glicina è un componente principale del collagene. Fornendo un elemento essenziale per la sintesi del collagene, la glicina esogena può migliorare indirettamente la produzione e la funzione di COL14A1, sostenendo i ruoli strutturali e regolatori del collagene in vari tessuti. | ||||||
L-Proline | 147-85-3 | sc-397196 sc-397196A sc-397196B sc-397196C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $37.00 $130.00 $204.00 $959.00 | ||
La prolina è un altro aminoacido primario del collagene. L'integrazione con prolina può supportare la sintesi del collagene, migliorando indirettamente l'attività funzionale di COL14A1 promuovendo la formazione della sua struttura a tripla elica e la sua stabilità, essenziale per le proprietà meccaniche dei tessuti connettivi. | ||||||