La catepsina B è una cisteina proteasi lisosomiale che svolge un ruolo fondamentale nella degradazione delle proteine all'interno delle cellule. I lisosomi sono organelli legati alla membrana e pieni di enzimi idrolitici, che fungono da unità digestive primarie all'interno delle cellule, demolendo proteine, polisaccaridi, lipidi e acidi nucleici. La catepsina B, in particolare, contribuisce alle attività proteolitiche di questi organelli, garantendo il corretto ricambio dei componenti intracellulari. Oltre al suo ruolo nella degradazione delle proteine lisosomiali, la catepsina B è coinvolta in vari processi fisiologici, tra cui l'elaborazione degli ormoni peptidici, la presentazione degli antigeni e il rimodellamento della matrice. La sua attività è strettamente regolata attraverso meccanismi quali l'attivazione dello zimogeno, gli inibitori proteici endogeni e la compartimentazione all'interno dei lisosomi. Le interruzioni nella regolazione dell'attività della catepsina B possono avere implicazioni per l'omeostasi cellulare e l'integrità dei tessuti.
Gli inibitori della catepsina B sono una classe di composti chimici studiati per colpire e modulare l'attività della catepsina B. Questi inibitori possono agire attraverso diversi meccanismi. Alcuni possono legarsi direttamente al sito attivo dell'enzima, bloccando la sua funzione proteolitica e impedendogli di scindere i suoi substrati. Altri potrebbero interferire con il processo di attivazione dello zimogeno della catepsina B, garantendo che l'enzima rimanga nella sua forma inattiva. Inoltre, alcuni inibitori possono essere progettati per interrompere l'interazione tra la catepsina B e i suoi substrati o cofattori, compromettendo la funzione dell'enzima.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Cathepsin B inhibitor | 96922-64-4 | sc-3131 | 0.5 mg | $34.00 | 10 | |
Gli inibitori della catepsina B mostrano una notevole capacità di modulare l'attività dell'enzima impegnandosi in interazioni non covalenti con il sito attivo dell'enzima. Questi inibitori possono stabilizzare specifiche conformazioni della catepsina B, influenzando così la sua specificità di substrato e la cinetica di reazione. Alterando la dinamica dell'enzima, possono influenzare le vie di segnalazione a valle, evidenziando il loro ruolo nella regolazione fine dei processi proteolitici all'interno degli ambienti cellulari. | ||||||
CA-074 | 134448-10-5 | sc-202513 | 1 mg | $315.00 | ||
CA-074 funziona come inibitore selettivo della catepsina B, caratterizzato dalla capacità di formare legami idrogeno e interazioni idrofobiche con residui chiave nel sito attivo dell'enzima. Questo legame selettivo altera la conformazione dell'enzima, riducendone di fatto l'efficienza catalitica. La struttura unica del composto gli consente di interrompere la normale attività proteolitica, influenzando l'omeostasi cellulare e modulando varie vie intracellulari attraverso le sue interazioni specifiche. | ||||||
Z-L-Abu-CONH(CH2)3-morpholine | 145731-49-3 | sc-301996 sc-301996A | 1 mg 5 mg | $145.00 $400.00 | ||
La Z-L-Abu-CONH(CH2)3-morfolina presenta un meccanismo d'azione unico come inibitore della catepsina B, sfruttando la sua distinta architettura molecolare per impegnarsi in specifiche interazioni elettrostatiche con il sito attivo dell'enzima. Questo composto stabilizza una conformazione non produttiva dell'enzima, impedendo così l'accesso al substrato e alterando la cinetica di reazione. Il suo equilibrio idrofilo e lipofilo migliora la solubilità, facilitando le interazioni mirate che modulano i processi proteolitici negli ambienti cellulari. | ||||||
Leupeptin trifluoroacetate salt | 147385-61-3 | sc-215243 sc-215243A sc-215243B sc-215243C sc-215243D sc-215243E | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $77.00 $144.00 $246.00 $445.00 $766.00 $1332.00 | 10 | |
Il sale trifluoroacetato di leupeptina funziona come un potente inibitore della catepsina B, caratterizzato dalla capacità di formare legami idrogeno con residui chiave nel sito attivo dell'enzima. Questa interazione interrompe l'efficienza catalitica dell'enzima promuovendo uno spostamento conformazionale che riduce l'affinità con il substrato. La sua esclusiva parte trifluoroacetata migliora la solubilità e la stabilità, consentendo un'efficace modulazione dell'attività proteolitica in vari percorsi biochimici. | ||||||
Caspase Inhibitor, Negative Control | 105637-38-5 | sc-364672 sc-364672A | 1 mg 5 mg | $113.00 $533.00 | ||
CA-074 è un inibitore selettivo e irreversibile della catepsina B che si lega al suo sito attivo e impedisce l'interazione con il substrato. | ||||||
Biotin-FA-FMK | sc-311289 | 5 mg | $615.00 | |||
La biotina-FA-FMK agisce come inibitore selettivo della catepsina B, distinguendosi per la sua modifica covalente dell'enzima attraverso una testata elettrofila reattiva. Questa interazione porta a un legame irreversibile, bloccando efficacemente il sito attivo e alterando la conformazione dell'enzima. La parte biotina facilita l'etichettatura di affinità, consentendo di tracciare con precisione l'attività della catepsina B in contesti cellulari. La sua struttura unica promuove interazioni specifiche che modulano i processi proteolitici. | ||||||
Z-WEHD-FMK | sc-3078 | 1 mg | $169.00 | 1 | ||
Z-WEHD-FMK è un potente inibitore della catepsina B, caratterizzato dalla capacità di formare legami covalenti stabili con il sito attivo dell'enzima. Questo composto presenta un backbone peptidico unico che aumenta la selettività, consentendo una modulazione mirata dell'attività proteolitica. Il suo meccanismo prevede la formazione di un intermedio tioestere, che influenza la cinetica di reazione e promuove un'inibizione prolungata dell'enzima. I distinti elementi strutturali di Z-WEHD-FMK facilitano interazioni specifiche che possono alterare le vie proteolitiche cellulari. |