La calnexina è una proteina integrale di membrana che si trova prevalentemente nel reticolo endoplasmatico (ER). Svolgendo un ruolo cruciale nel ripiegamento delle proteine e nel controllo di qualità, la calnexina si lega alle glicoproteine quando vengono traslocate nell'ER, assicurando che solo le proteine correttamente ripiegate procedano attraverso la via secretoria. La sua funzione è particolarmente significativa nel contesto del ciclo calnexina/calreticulina, un processo chiave per monitorare e garantire il ripiegamento delle proteine all'interno dell'ER. Questo ciclo è essenziale per l'omeostasi cellulare, poiché l'ER è un sito importante per la sintesi di proteine legate alla membrana e secrete. Le proteine mal ripiegate possono essere dannose per la cellula, portando a risposte di stress o addirittura alla morte cellulare, per cui il ruolo dei chaperoni come la calnexina nel controllo di qualità è di fondamentale importanza.
Gli inibitori della calnexina sono composti che mirano e ostacolano la funzione della calnexina. Inibendo la calnexina, questi composti possono interrompere il processo di ripiegamento delle proteine all'interno dell'ER, portando all'accumulo di proteine mal ripiegate. Dato il ruolo centrale della calnexina nell'omeostasi proteica, i suoi inibitori possono influenzare profondamente le funzioni cellulari, soprattutto nelle cellule ad alta attività secretoria. Questi inibitori offrono un modo per studiare le complessità del ripiegamento delle proteine, dello stress ER e delle risposte cellulari a tale stress.
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