C17orf85 Attivatori

I comuni attivatori del C17orf85 includono, ma non solo, la forskolina CAS 66575-29-9, la ionomicina CAS 56092-82-1, il PMA CAS 16561-29-8, il LY 294002 CAS 154447-36-6 e il PD 98059 CAS 167869-21-8.

La forskolina ha come bersaglio l'enzima adenililciclasi, provocando un aumento dei livelli di cAMP che attiva secondariamente la PKA. Gli eventi di fosforilazione che ne derivano scendono a cascata fino a modificare potenzialmente il comportamento di C17orf85. Analogamente, l'analogo del cAMP, il dibutirril-cAMP, bypassa i recettori a monte e stimola direttamente la PKA, creando un percorso parallelo verso la stessa destinazione. Il flusso di calcio all'interno della cellula è un altro canale di cambiamento. La Ionomicina e l'A23187, entrambi ionofori di calcio, aumentano le concentrazioni di calcio intracellulare, attivando le chinasi calcio-dipendenti che possono influenzare le proteine che operano nella stessa sfera di C17orf85. Il BAPTA-AM, invece, sequestra il calcio, spostando sottilmente l'equilibrio della segnalazione mediata dal calcio.

La proteina chinasi C è messa in azione dal PMA, che può riconfigurare il paesaggio di fosforilazione della cellula, implicando l'attivazione di proteine nell'ambito della segnalazione di C17orf85. La thapsigargina, un agente di stress, altera l'omeostasi del calcio inibendo il SERCA, innescando così una risposta allo stress che può influenzare indirettamente l'attivazione di C17orf85. L'inibizione della regolazione è altrettanto cruciale dell'attivazione e composti come LY294002, PD98059 e U0126 ne sono un esempio, in quanto prendono di mira chinasi chiave come PI3K e MEK. Queste molecole determinano spostamenti sfumati nell'equilibrio cellulare, portando potenzialmente a un alterato stato di attivazione di C17orf85 attraverso aggiustamenti compensativi della segnalazione. Il 2-deossiglucosio introduce uno stress metabolico ostacolando la glicolisi, che a sua volta può attivare vie di risposta allo stress che si intersecano con la rete di regolazione di C17orf85. L'acido okadaico conclude l'insieme impedendo la de-fosforilazione delle proteine, mantenendo uno stato di elevata fosforilazione che potrebbe influenzare indirettamente l'attività di C17orf85.