Aminopeptidase B Substrati
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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L-Arginine 7-amido-4- methylcoumarin dihydrochloride | 113712-08-6 | sc-281539 sc-281539A | 100 mg 250 mg | $136.00 $238.00 | ||
La L-Arginina 7-amido-4-metilcumarina dicloridrato funge da substrato per l'aminopeptidasi B e si caratterizza per la sua esclusiva parte cumarinica che aumenta la fluorescenza al momento della scissione enzimatica. Questa proprietà consente di rilevare in modo sensibile l'attività enzimatica. Le caratteristiche strutturali del composto facilitano interazioni specifiche con l'enzima, promuovendo un legame e un'idrolisi efficienti del substrato. Il suo profilo cinetico rivela un tasso di turnover distinto, influenzato dall'efficienza catalitica dell'enzima e dalla concentrazione di substrato. | ||||||
L-Lysine 7-amido-4-methylcoumarin, acetate salt | 201853-23-8 | sc-300887B sc-300887 sc-300887A | 100 mg 250 mg 1 g | $185.00 $330.00 $1085.00 | 1 | |
La L-lisina 7-amido-4-metilcumarina, sale di acetato, agisce come substrato per l'aminopeptidasi B, distinguendosi per i suoi componenti amidici e cumarinici unici che contribuiscono alla sua reattività. Il composto si lega in modo selettivo al sito attivo dell'enzima, determinando un notevole aumento della fluorescenza al momento della scissione. La sua conformazione strutturale consente un allineamento ottimale durante il processo catalitico, dando luogo a un percorso di reazione specifico che potenzia l'attività idrolitica dell'enzima. | ||||||
L-Arginine β-naphthylamide hydrochloride | 18905-73-2 | sc-207793 sc-207793A | 1 g 5 g | $219.00 $663.00 | ||
Il cloridrato di L-arginina β-naftilammide serve come substrato per l'aminopeptidasi B, caratterizzato dalla sua parte β-naftilammidica che aumenta l'affinità dell'enzima. Questo composto subisce l'idrolisi, producendo un prodotto cromogenico distinto che facilita il monitoraggio in tempo reale dell'attività enzimatica. La presenza della catena laterale di arginina promuove interazioni specifiche con il sito attivo dell'enzima, influenzando la cinetica di reazione e consentendo tassi precisi di turnover del substrato. Le sue caratteristiche strutturali uniche contribuiscono a una risposta enzimatica su misura. | ||||||