Gli attivatori di AFAP-1L1 includono il forbolo 12-miristato 13-acetato (PMA), un noto attivatore della proteina chinasi C (PKC) e un attore chiave nelle vie di trasduzione del segnale che regolano numerose funzioni cellulari, tra cui l'espressione genica, la proliferazione cellulare e l'apoptosi. Quando il PMA si lega alla PKC, induce l'enzima a fosforilare varie proteine, tra cui AFAP-1L1. Questa fosforilazione aumenta la capacità di AFAP-1L1 di legarsi ai filamenti di actina, facilitando così la riorganizzazione del citoscheletro di actina, fondamentale per la morfologia, la motilità e l'adesione delle cellule.
La calpeptina, un inibitore della calpaina, agisce preservando l'integrità delle proteine che la calpaina altrimenti taglierebbe. Proteggendo AFAP-1L1 dalla degradazione mediata da calpaina, Calpeptin mantiene indirettamente lo stato funzionale della proteina. Questa conservazione è fondamentale per il ruolo di AFAP-1L1 nell'organizzazione dei filamenti di actina e nel collegamento delle vie di segnalazione alle dinamiche citoscheletriche, con un impatto su vari processi cellulari come la migrazione e il mantenimento strutturale.
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