Gli inibitori della proteina Zinc finger 933 sono sostanze chimiche che interferiscono con il corretto funzionamento o l'integrità strutturale di Zfp933, un membro della famiglia delle proteine zinc finger. I domini Zinc Finger richiedono la coordinazione con gli ioni zinco per mantenere la loro struttura e facilitare il loro ruolo nelle interazioni tra DNA, RNA e proteine. Agenti come la chelerythrine e il clioquinol agiscono interrompendo queste interazioni essenziali. La chelerythrina ottiene questo risultato intercalando il DNA e ostacolando l'accesso di Zfp933 ai suoi siti di legame, mentre il clioquinolo chela gli ioni di zinco, compromettendo la stabilità strutturale della proteina. Il disulfiram e il piritione di zinco esercitano i loro effetti legandosi agli ioni di zinco, il che può provocare una distorsione del motivo del dito di zinco, compromettendo in ultima analisi la funzione della proteina.
Composti come la 1,10-fenantrolina e il TPEN sono potenti chelanti che sequestrano gli ioni di zinco lontano dai domini zinc finger, determinando una perdita della conformazione funzionale. I donatori di ossido nitrico introducono reazioni di nitrosilazione che possono modificare i residui di cisteina all'interno delle strutture delle dita di zinco, influenzando potenzialmente la conformazione e la funzionalità della proteina. Allo stesso modo, composti come mimosina, NSC 606985 e ditizone si legano agli ioni metallici e possono quindi disturbare l'interazione tra Zfp933 e i suoi ioni di zinco essenziali. Ebselen e PDTC possono influenzare lo stato redox dei residui di cisteina all'interno dei domini zinc finger o chelare gli ioni di zinco, rispettivamente, entrambi con conseguente alterazione dell'attività della proteina.
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