Date published: 2025-9-7

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Anticorps Multimerin-2 (H572): sc-65432

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Fiches techniques
  • L'anticorps Multimerin-2 H572 est un monoclonal IgG1 L'Anticorps Multimerin-2, cité dans 1 publications, fourni en 100 µg/ml
  • élevé contre la multimérine-2 d'origine human.
  • recommandé pour la détection de Multimerin-2 d'origine human par IP, IF et FCM
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L'anticorps Multimerin-2 (H572) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris Multimerin-2 (également désigné comme anticorps Multimerin-2) qui détecte la protéine Multimerin-2 d'origine humaine par IP, IF et FCM. L'anticorps Multimerin-2 (H572) est disponible sous forme d'anticorps anti-Multimerin-2 non conjugué. La multimérine-2 appartient à une classe de protéines appelées EMILINs (elastin microfibril interface located proteins) en raison de son domaine EMI. Les EMILIN sont des glycoprotéines de la matrice extracellulaire qui se localisent sur des sites proches de l'élastine et des microfibrilles. Les EMILINs sont abondantes dans les tissus riches en élastine tels que les vaisseaux sanguins, la peau, le cœur et les poumons. La multimérine 2 (également connue sous le nom d'Emilin-3 ou EndoGlyx-1) est exprimée au cours du développement embryonnaire. Au cours du développement du squelette, la multimérine-2 est présente sur les sites de formation du cartilage et des os. Aux stades ultérieurs du développement, la multimérine-2 est exprimée dans les plexus nerveux du tube digestif et dans les principales ramifications bronchiques. Protéine du développement, la multimérine-2 est plus facilement détectée dans les ostéoblastes immatures que dans les ostéoblastes matures.

Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.

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Anticorps Multimerin-2 (H572) Références:

  1. EMILIN, un composant de la fibre élastique et un nouveau membre de la superfamille des protéines C1q/facteur de nécrose tumorale.  |  Doliana, R., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 16773-81. PMID: 10358019
  2. Structure, localisation chromosomique et analyse du promoteur du gène EMILIN (elastin microfibril interfase located proteIN) humain.  |  Doliana, R., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 785-92. PMID: 10625608
  3. La famille des protéines EMILIN.  |  Colombatti, A., et al. 2000. Matrix Biol. 19: 289-301. PMID: 10963989
  4. EMI, un nouveau domaine riche en cystéine des EMILINs et d'autres protéines extracellulaires, interagit avec les domaines gC1q et participe à la multimérisation.  |  Doliana, R., et al. 2000. FEBS Lett. 484: 164-8. PMID: 11068053
  5. Clonage moléculaire et caractérisation d'EndoGlyx-1, une glycoprotéine multisubunité de type EMILIN de l'endothélium vasculaire.  |  Christian, S., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 48588-95. PMID: 11559704
  6. Expression développementale et caractérisation biochimique des membres de la famille Emu.  |  Leimeister, C., et al. 2002. Dev Biol. 249: 204-18. PMID: 12221002
  7. Clonage moléculaire et caractérisation d'un nouveau gène, EMILIN-5, et son implication possible dans le développement du squelette.  |  Doi, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 313: 888-93. PMID: 14706625
  8. Multimerin: une chronologie du laboratoire au chevet d'une protéine unique des cellules plaquettaires et endothéliales - de la découverte à la fonction et aux anomalies dans la maladie.  |  Hayward, CP. 1997. Clin Invest Med. 20: 176-87. PMID: 9189649
  9. Multimerin.  |  Hayward, CP. and Kelton, JG. 1995. Curr Opin Hematol. 2: 339-44. PMID: 9372017

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Anticorps Multimerin-2 (H572)

sc-65432
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Posée par: jerojero
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Répondue par: Technical Support
Date de publication: 2017-03-27
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