Anticorps karyopherin β3 (A-2): sc-514122

Le transport des protéines à travers le noyau est un processus sélectif en plusieurs étapes impliquant plusieurs facteurs cytoplasmiques. Les protéines doivent être reconnues comme substrats d'importation, s'amarrer au complexe du pore nucléaire et transloquer à travers l'enveloppe nucléaire en fonction de l'ATP. Deux facteurs cytosoliques jouent un rôle central dans le processus de reconnaissance et d'amarrage : les sous-unités de la karyophérine α1 et de la karyophérine β1. La karyophérine α1 joue un rôle dans la reconnaissance et le ciblage des substrats destinés à l'importation nucléaire, tandis que la karyophérine β1 sert d'adaptateur, attachant le complexe karyophérine α1/substrat à des protéines d'amarrage sur l'enveloppe nucléaire, appelées nucléoporines. Il a été démontré que la caryophérine α2 se complexe avec l'antigène nucléaire 1 du virus d'Epstein-Barr (EBNA-1). Certaines protéines se liant à l'ARN sont importées dans le noyau par la karyophérine β2, et la karyophérine β3 semble être impliquée dans l'importation de certaines protéines ribosomales.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps karyopherin β3 (A-2) Références:

1. La protéine non structurale 5A du virus de l'hépatite C inhibe la fonction de la caryophérine bêta3.  |  Chung, KM., et al. 2000. J Virol. 74: 5233-41. PMID: 10799599
2. Cristallisation et études cristallographiques préliminaires de la transportine 1 en complexe avec des fragments de localisation nucléaire et de navette nucléocytoplasmique.  |  Imasaki, T., et al. 2006. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 62: 785-7. PMID: 16880557
3. Base structurelle de la reconnaissance et de la dissociation du substrat par la transportine 1 humaine.  |  Imasaki, T., et al. 2007. Mol Cell. 28: 57-67. PMID: 17936704
4. Karyopherin beta3: une nouvelle cible cellulaire pour l'oncoprotéine HPV-16 E5.  |  Krawczyk, E., et al. 2008. Biochem Biophys Res Commun. 371: 684-8. PMID: 18455505
5. Un domaine riche en glycine de la hnRNP H/F favorise la navette nucléocytoplasmique et l'importation nucléaire par le biais d'une interaction avec la transportine 1.  |  Van Dusen, CM., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 2552-62. PMID: 20308327
6. La structure du complexe FUS-NLS/Transportin 1 permet de mieux comprendre le mécanisme de ciblage nucléaire de FUS et ses implications dans la SLA.  |  Niu, C., et al. 2012. PLoS One. 7: e47056. PMID: 23056579
7. La transportine 1 s'accumule dans les inclusions FUS dans la SLA de l'adulte sans mutation FUS.  |  Takeuchi, R., et al. 2013. Neuropathol Appl Neurobiol. 39: 580-4. PMID: 23362988
8. Le récepteur 4 de la cystéine (C)-x-C subit une localisation nucléaire dépendante de la transportine 1 et reste fonctionnel dans le noyau des cellules métastatiques du cancer de la prostate.  |  Don-Salu-Hewage, AS., et al. 2013. PLoS One. 8: e57194. PMID: 23468933
9. Un signal de localisation nucléaire bimodulaire assemblé par l'intermédiaire d'un domaine de liaison à l'ARN double brin étendu agit comme un signal de détection de l'ARN pour la transportine 1.  |  Barraud, P., et al. 2014. Proc Natl Acad Sci U S A. 111: E1852-61. PMID: 24753571
10. L'inhibition de l'acétyltransférase NAT10 normalise les cellules progériques et vieillissantes en rééquilibrant la voie d'importation nucléaire de la Transportine-1.  |  Larrieu, D., et al. 2018. Sci Signal. 11: PMID: 29970603

L'anticorps karyopherin β3 préféré est l'Anticorps karyopherin β3 (B-7): sc-55527.