Date published: 2025-9-6

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D-Erythrose 4-phosphate sodium salt (CAS 103302-15-4)

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Noms alternatifs:
D-Erythrose 4-phosphate sodium salt is also known as E4P.
Application(s):
D-Erythrose 4-phosphate sodium salt est utilisé comme substrat pour la caractérisation, l'identification et la différenciation des synthases.
Numéro CAS:
103302-15-4
Masse Moléculaire:
222.07
Formule Moléculaire:
C4H8NaO7P
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le sel de sodium du D-Erythrose 4-phosphate est utilisé comme substrat pour identifier, différencier et caractériser diverses synthases qui intitulent la voie du shikimate dans les micro-organismes et les plantes. Il s'agit d'un élément clé de la voie des pentoses phosphates et il peut agir comme intermédiaire non seulement pour les pentoses phosphates, mais aussi pour le métabolisme de la phénylalanine, de la tyrosine, du tryptophane et de la vitamine B6. Les chercheurs spécialisés dans le paludisme ont travaillé avec le sel de sodium du D-Erythrose 4-phosphate comme inhibiteur du composant PfPdx1 du complexe enzymatique de la PLP synthase.


D-Erythrose 4-phosphate sodium salt (CAS 103302-15-4) Références

  1. Biosynthèse du 4-phosphate de 1-désoxy-1-imino-D-érythrose: un métabolite déterminant dans la voie des aminoshikimates.  |  Guo, J. and Frost, JW. 2002. J Am Chem Soc. 124: 528-9. PMID: 11804477
  2. L'YrbH d'Escherichia coli est une D-arabinose 5-phosphate isomérase.  |  Meredith, TC. and Woodard, RW. 2003. J Biol Chem. 278: 32771-7. PMID: 12805358
  3. LA FORMATION DE L'ACIDE ÉRYTHRONIQUE 4-PHOSPHATE À PARTIR DE L'ÉRYTHROSE 4-PHOSPHATE PAR LA GLYCÉRALDÉHYDE-3-PHOSPHATE DÉSHYDROGÉNASE.  |  ISHII, Y., et al. 1964. J Biochem. 56: 111-2. PMID: 14202228
  4. Conception d'un site de liaison aux métaux dans l'échafaudage d'Escherichia coli KDO8PS.  |  Oliynyk, Z., et al. 2004. Protein Eng Des Sel. 17: 383-90. PMID: 15166313
  5. Bacillus subtilis 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase revisité: résolution de deux énigmes de longue date.  |  Wu, J., et al. 2005. Biochem J. 390: 583-90. PMID: 15869469
  6. Base enzymatique de la surproduction de tryptophane et de ses métabolites chez les mutants de Hansenula polymorpha.  |  Denenu, EO. and Demain, AL. 1981. Appl Environ Microbiol. 42: 497-501. PMID: 16345845
  7. Empoisonner les enzymes dépendantes du pyridoxal 5-phosphate: une nouvelle stratégie pour cibler le parasite du paludisme Plasmodium falciparum.  |  Müller, IB., et al. 2009. PLoS One. 4: e4406. PMID: 19197387
  8. Ingénierie modulaire de la production de L-tyrosine chez Escherichia coli.  |  Juminaga, D., et al. 2012. Appl Environ Microbiol. 78: 89-98. PMID: 22020510
  9. Exploration de l'inhibition de Pdx1, un composant du complexe PLP synthase du parasite du paludisme humain Plasmodium falciparum.  |  Reeksting, SB., et al. 2013. Biochem J. 449: 175-87. PMID: 23039077
  10. Clonage et surexpression hétérologue de trois gènes gap codant pour différentes glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénases de la bactérie phytopathogène Pseudomonas syringae pv. tomato souche DC3000.  |  Elkhalfi, B., et al. 2013. Protein Expr Purif. 89: 146-55. PMID: 23507306
  11. Le peroxyde d'hydrogène et le superoxyde intracellulaires empoisonnent la 3-désoxy-D-arabinoheptulosonate 7-phosphate synthase, la première enzyme engagée dans la voie de biosynthèse aromatique d'Escherichia coli.  |  Sobota, JM., et al. 2014. J Bacteriol. 196: 1980-91. PMID: 24659765
  12. Analyse mutationnelle des sites catalytiques et de rétroaction de la 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate synthase sensible au tryptophane d'Escherichia coli.  |  Ray, JM., et al. 1988. J Bacteriol. 170: 5500-6. PMID: 2903857
  13. La phosphorylation de la tyrosine active la 6-phosphogluconate déshydrogénase et favorise la croissance tumorale et la résistance aux radiations.  |  Liu, R., et al. 2019. Nat Commun. 10: 991. PMID: 30824700
  14. Caractérisation biochimique de l'érythrose 4-phosphate déshydrogénase codée par gapB d'Escherichia coli K-12 et son rôle possible dans la biosynthèse du pyridoxal 5'-phosphate.  |  Zhao, G., et al. 1995. J Bacteriol. 177: 2804-12. PMID: 7751290
  15. Un mutant d'Escherichia coli K-12 tktA tktB déficient dans l'activité de la transcétolase nécessite de la pyridoxine (vitamine B6) ainsi que des acides aminés aromatiques et des vitamines pour sa croissance.  |  Zhao, G. and Winkler, ME. 1994. J Bacteriol. 176: 6134-8. PMID: 7928977
  16. Purification et caractérisation de la 3-désoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate synthase de Streptomyces rimosus.  |  Stuart, F. and Hunter, IS. 1993. Biochim Biophys Acta. 1161: 209-15. PMID: 8094298

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