Date published: 2025-9-7

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Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic (CAS 88467-45-2)

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Noms alternatifs:
N-Succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-7-amido-4-methylcoumarin; Suc-AAPF-AMC
Application(s):
Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic est un substrat quantitatif fluorogène de la chymotrypsine
Numéro CAS:
88467-45-2
Pureté:
≥98%
Masse Moléculaire:
661.70
Formule Moléculaire:
C34H39N5O9
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le Substrat II de la Chymotrypsine, Fluorogène est un peptide spécialement conçu qui sert de substrat à l'enzyme chymotrypsine, une protéase digestive qui clive les liaisons peptidiques sur le côté carboxyle des acides aminés aromatiques tels que la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine. L'aspect fluorogène de ce substrat signifie que lors du clivage enzymatique par la chymotrypsine, il libère un signal fluorescent, ce qui permet de suivre en temps réel l'activité de l'enzyme. Cette propriété en fait un outil précieux pour diverses recherches et applications analytiques, en particulier pour l'étude de l'activité des protéases et le criblage des inhibiteurs. En mesurant l'augmentation de l'intensité de la fluorescence lors du clivage du substrat, les chercheurs peuvent déterminer la vitesse de l'enzyme, l'affinité pour le substrat (Km) et l'efficacité catalytique (kcat), ce qui permet de mieux comprendre son mécanisme catalytique.


Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic (CAS 88467-45-2) Références

  1. Preuve que la cyclophiline-A protège les cellules contre le stress oxydatif.  |  Doyle, V., et al. 1999. Biochem J. 341 (Pt 1): 127-32. PMID: 10377253
  2. La cyclophiline-A est impliquée dans l'activation des caspases induite par l'excitotoxine dans les cellules neuronales B50 de rat.  |  Capano, M., et al. 2002. Biochem J. 363: 29-36. PMID: 11903043
  3. Développement de tests de protéase basés sur la spectrométrie de masse et le plasma à couplage inductif.  |  Lathia, US., et al. 2010. Anal Biochem. 398: 93-8. PMID: 19912984
  4. Expression fonctionnelle d'un nouvel inhibiteur de protéase de type Kunitz provenant de la douve du sang humaine Schistosoma mansoni.  |  Ranasinghe, SL., et al. 2015. Parasit Vectors. 8: 408. PMID: 26238343
  5. Clonage et caractérisation de deux inhibiteurs puissants de la protéase de type Kunitz provenant d'Echinococcus granulosus.  |  Ranasinghe, SL., et al. 2015. PLoS Negl Trop Dis. 9: e0004268. PMID: 26645974
  6. Activité synergique entre deux protéines antifongiques, la défensine végétale NaD1 et l'inhibiteur de la trypsine pancréatique bovine.  |  Bleackley, MR., et al. 2017. mSphere. 2: PMID: 29062897
  7. Structures cristallines du complexe d'un inhibiteur de la kallikréine de Bauhinia bauhinioides avec la trypsine et modélisation des complexes de la kallikréine.  |  Li, M., et al. 2019. Acta Crystallogr D Struct Biol. 75: 56-69. PMID: 30644845
  8. L'absorption de la chymase par les cardiomyocytes entraîne la dégradation de la myosine en cas de surcharge du volume cardiaque.  |  Powell, PC., et al. 2019. Heliyon. 5: e01397. PMID: 30997426
  9. L'inhibition de la cathepsine G par Serpinb1 et Serpinb6 prévient la nécrose programmée chez les neutrophiles et les monocytes et réduit l'inflammation induite par le GSDMD.  |  Burgener, SS., et al. 2019. Cell Rep. 27: 3646-3656.e5. PMID: 31216481
  10. Criblage et identification des inhibiteurs de la métacaspase: Évaluation du mécanisme d'inhibition et de l'activité trypanocide.  |  Pérez, B., et al. 2021. Antimicrob Agents Chemother. 65: PMID: 33318019
  11. Les inhibiteurs photosensibles réversibles génèrent une ultrasensibilité dans les réactions enzymatiques hors d'équilibre.  |  Teders, M., et al. 2021. J Am Chem Soc. 143: 5709-5716. PMID: 33844531
  12. Clivage protéolytique des peptides bioactifs et des récepteurs activés par la protéase dans la colite aiguë et post-colite.  |  De Bruyn, M., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34639054
  13. L'effet des inhibiteurs de la sérine protéase sur la douleur viscérale dans différents modèles de rongeurs ayant subi un traumatisme intestinal.  |  Ceuleers, H., et al. 2022. Front Pharmacol. 13: 765744. PMID: 35721192
  14. Activités enzymatiques extracellulaires de souches fongiques pélagiques océaniques et influence de la température.  |  Salazar Alekseyeva, K., et al. 2022. J Fungi (Basel). 8: PMID: 35736054
  15. Découverte et base moléculaire des inhibiteurs sous-types de cyclophiline.  |  Peterson, AA., et al. 2022. Nat Chem Biol. 18: 1184-1195. PMID: 36163383

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Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic, 25 mg

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25 mg
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