Anticorps CCS (D-7): sc-374205

La superoxyde dismutase-1 (SOD-1) Cu-Zn est un capteur cytosolique bien caractérisé de radicaux libres de l'oxygène qui nécessite une liaison au cuivre et au zinc pour potentialiser son activité enzymatique. La chaperonne de cuivre pour la SOD-1 (CCS) est essentielle pour l'incorporation du cuivre dans la SOD-1, et donc pour son activité enzymatique. La CCS empêche les ions cuivre de se lier aux piégeurs de cuivre intracellulaires et fournit à l'enzyme SOD-1 le cofacteur cuivre nécessaire. La CCS n'escorte le cuivre que vers la SOD-1 et n'achemine pas le cuivre vers les protéines de la mitochondrie, du noyau ou de la voie de sécrétion. La CCS interagit avec les formes sauvages et mutées de la SOD-1 par l'intermédiaire de domaines CCS homologues de la SOD-1. La CCS existe sous la forme d'un homodimère qui peut former un hétérodimère avec la SOD-1 lors d'une charge en cuivre. Bien que de nombreux tissus expriment la CCS, la chaperonne est plus abondante dans les reins, le foie et les cellules de Purkinje dans le neurophile du système nerveux central.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps CCS (D-7) Références:

1. Le métallochaperone pour la protéine Cu,Zn-superoxyde dismutase (CCS), mais pas l'ARNm, est plus élevé dans les organes de souris et de rats déficients en cuivre.  |  Prohaska, JR., et al. 2003. Arch Biochem Biophys. 417: 227-34. PMID: 12941305
2. L'oxygène et le chaperon de cuivre CCS régulent l'activation post-traductionnelle de la Cu,Zn superoxyde dismutase.  |  Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
3. Activation de la Cu,Zn-superoxyde dismutase en l'absence d'oxygène et du chaperon de cuivre CCS.  |  Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
4. Régulation de la chaperonne de cuivre CCS par ubiquitination médiée par XIAP.  |  Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
5. Les chaperons CCS, ATOX et COXIV répondent à la supplémentation en cuivre chez les adultes en bonne santé.  |  Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
6. Caractérisation moléculaire et biochimique d'une mutation unique dans CCS, le chaperon de cuivre humain de la superoxyde dismutase.  |  Huppke, P., et al. 2012. Hum Mutat. 33: 1207-15. PMID: 22508683
7. Une activité de chaperon moléculaire du CCS restaure la maturation des mutants SOD1 fALS.  |  Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
8. L'activation de la superoxyde dismutase cuivre-zinc (Sod1) met fin à l'interaction entre son chaperon cuivre (Ccs) et le domaine cytosolique de liaison aux métaux de l'importateur de cuivre Ctr1.  |  Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
9. Les mutations de la superoxyde dismutase 1 (Sod1) liées à la sclérose latérale amyotrophique familiale peuvent perturber la liaison au zinc à haute affinité favorisée par la chaperonne de cuivre pour Sod1 (Ccs).  |  Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
10. Le chaperon de cuivre CCS est abondant dans les neurones et les astrocytes du cerveau humain et des rongeurs.  |  Rothstein, JD., et al. 1999. J Neurochem. 72: 422-9. PMID: 9886096

L'anticorps CCS préféré est l'Anticorps CCS (H-7): sc-55561.