La classe chimique des inhibiteurs de la lamellipodine comprend des composés qui influencent indirectement la fonction de la lamellipodine en ciblant divers aspects du cytosquelette d'actine et des processus de migration cellulaire. Ces inhibiteurs interagissent avec différents composants de l'architecture du cytosquelette et modulent la dynamique de l'actine, ce qui peut avoir un impact sur le rôle de la lamellipodine dans l'organisation du cytosquelette et le mouvement des cellules. Des composés tels que la cytochalasine D, la latrunculine A, le jasplakinolide et la phalloïdine affectent directement la dynamique des filaments d'actine. La cytochalasine D et la latrunculine A inhibent la polymérisation de l'actine, ce qui peut perturber le cadre structurel dans lequel opère la lamellipodine. Le jasplakinolide et la phalloïdine stabilisent les filaments d'actine, ce qui pourrait modifier les interactions de la lamellipodine avec ces structures. Le swinholide A, en sectionnant les filaments d'actine, influence davantage le réseau d'actine que la lamellipodine aide à organiser et à maintenir.
Outre les composés ciblant l'actine, les inhibiteurs de kinases et de protéines impliquées dans les voies de signalisation du cytosquelette d'actine, tels que Y-27632, ML-7, Blebbistatin, CK-666, Wiskostatin et SMIFH2, jouent un rôle important. Y-27632 inhibe la kinase associée à Rho (ROCK), cruciale pour le réarrangement du cytosquelette d'actine, ce qui pourrait affecter l'activité de la lamellipodine. Le ML-7 cible la kinase de la chaîne légère de la myosine et la Blebbistatin inhibe la myosine II, influençant toutes deux les forces contractiles au sein du cytosquelette, ce qui peut avoir un impact sur le rôle de la lamellipodine dans l'organisation du cytosquelette. Le CK-666 et le SMIFH2, en inhibant respectivement le complexe Arp2/3 et l'assemblage d'actine médié par la formine, affectent la formation et la ramification des filaments d'actine, ce qui influence encore davantage le contexte fonctionnel de la lamellipodine.
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